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D-아미노산

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D-아미노산(영어: D-amino acid)은 아미노기에 대한 입체중심 α 탄소가 D-입체배치를 가지고 있는 아미노산이다. 대부분의 자연적으로 생성되는 아미노산의 경우에 입체중심 α 탄소는 L-입체배치를 가지고 있다. D-아미노산은 자연에서 단백질에서의 잔기로 종종 발견된다. 이들은 리보솜에서 유래된 D-아미노산 잔기로부터 형성된다.[1]

펩타이드, 펩타이드 호르몬, 구조 단백질 및 면역 단백질의 구성 성분인 아미노산은 핵산, 탄수화물, 지질과 함께 모든 생명현상에 관여하는 중요한 생체분자이다. 환경에 존재하는 D-아미노산은 라세미화, 세균의 세포벽으로부터의 방출, 미생물의 생산과 같은 유기 과정으로부터 유래되는 것으로 생각된다.[2]

발견

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D-아미노산의 발견은 1950년대에 있었다. 오클레어(Auclair)와 패튼(Patton)은 1950년에 곤충연체동물의 혈액에서 D-아미노산의 존재를 처음으로 보고했다.[3] 또한 D-아미노산은 다양한 포유류의 조직에서 확인되었다. 포유류에서 합성되는 D-아미노산의 두 가지 주요 종류로는 D-아스파르트산(D-Asp)과 D-세린(D-Ser)이 있다. D-아스파르트산은 척추동물무척추동물에 존재하며 신경계내분비계의 발생에 관여한다.[3] 많은 양의 D-세린은 에서도 발견할 수 있으며, 여기서 중추신경계의 발생에 중요한 조절 역할을 하며, 학습, 기억 및 포유류의 행동과 밀접하게 관련되어 있다. 또한 많은 양의 D-세린이 사람의 소변에서 검출되었다. D-세린은 배설계에서 병원성 유전자 발현의 조절 역할을 한다.[3] 또한 D-아미노산은 일부 해양 무척추동물의 특정 조직에서도 발견되었으며, 삼투압 조절에 관여할 수 있다.[3] 그러나 D-아미노산이 바닷물로부터 흡수되는 것인지 아니면 생물체 내에서 합성되는 것인지는 아직 불분명하다. D-아미노산은 또한 식물에서 확인되었다.[3] 많은 D-아미노산은 식물의 생장을 억제하지만, 일부 식물들은 D-아미노산을 흡수 및 대사 또는 합성할 수 있다.[3]

구조 및 일반적인 특성

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L-아미노산과 D-아미노산은 일반적으로 거울상 이성질체이다. 두 개의 입체중심을 가지고 있는 아미노산인 트레오닌아이소류신은 예외이다. 이 두 가지 특별한 경우를 제외하고 L-아미노산 및 D-아미노산은 많은 조건에서 동일한 특성(, 용해도, 녹는점)을 갖는다. 그러나 생물학적 맥락에서 이러한 거울상 이성질체들은 매우 다르게 행동할 수 있다. 따라서 D-아미노산은 부분적으로 잘 소화되지 않기 때문에 영양가가 낮다.[4]

이들은 한쪽 끝에 카복실기를 가지고 있고 다른 쪽 끝에 곁사슬을 가지고 있다. 이들은 또한 거울상 이성질체의 반대쪽에 아미노기수소 원자를 가지고 있다. 이들은 또한 카이랄 탄소 중심을 가지고 있다. 이것이 분자가 다른 입체 이성질체로 존재할 수 있는 이유이며 라디칼기의 배향은 이러한 거울상 이성질체들에서만 다르다. 반면에 D-글리세르알데하이드카보닐기하이드록실기를 가지고 있으며 중심에 카이랄 탄소가 있다. 배향은 L-글리세르알데하이드와 다르다.

생성 및 사용

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D-아미노산은 살아 있는 생물에서의 최소 구성 요소이지만 토양, , 호수, 바다, 얼음, 에어로졸강수와 같은 광범위한 자연 환경에서 생성된다. 이들은 해양의 탄소 순환 및 에너지 순환에서 중요한 역할을 하고 해양 탄소 저장고의 탄소원으로 기여하는 여러 해양 미생물들에 의해 생성된다.[2]

D-아미노산 잔기는 청자고둥과 수컷 오리너구리의 독에서 생성된다.[5][6] D-아미노산은 또한 세균의 세포벽의 펩티도글리칸의 풍부한 구성 요소이며[7] D-세린은 에서 신경전달물질로 작용할 수 있다.[8] D-아미노산은 단백질에 따라 보다 쉽고 강력한 단백질 구조 결정을 허용할 수 있는 중심대칭 결정을 생성하기 위해 라세미 결정법에서 사용된다.[9]

그라미시딘은 D-아미노산과 L-아미노산의 혼합물로 구성된 폴리펩타이드이다.[10] D-아미노산을 함유하고 있는 다른 화합물로는 티로시딘발리노마이신이 있다. 이들 화합물은 특히 그람음성세균에서 세균의 세포벽을 파괴한다. 2011년 기준으로 스위스-프롯(Swiss-Prot) 데이터베이스에서 분석된 총 1억 8700만개의 아미노산들 중 D-아미노산은 837개만 발견되었다.[11]

형광 표지된 D-아미노산, 즉 형광성 D-아미노산(FDAA)은 그람양성세균 및 그람음성세균 모두에서 펩티도글리칸의 인시투(in situ) 표지에 사용되었다.[12][13]

세균과 D-아미노산

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세균은 아마도 아미노산을 활용할 수 있는 가장 큰 능력을 지니고 있다. 세균은 10가지 이상의 D-아미노산을 합성하는 것으로 알려져 있으며, 가장 빈번하게 합성되는 D-아미노산은 세포벽의 펩티도글리칸에서의 가교 형성을 위한 D-알라닌과 D-글루탐산이다. 또한 세균에서 방출된 세포외 D-아미노산은 세균 세포벽의 리모델링을 제어하며, 세균 사이에서 자주 변화하는 환경을 수용하는 기능을 하는 것으로 생각된다. 세균 세포벽에서의 구조적 기능 외에도 D-아미노산은 생장 적합성과 생물막 발달, 포자 발아 및 신호 전달과 같은 추가적인 과정과도 관련이 있다.[2][3]

생합성

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두 가지 효소가 L-아미노산을 D-아미노산으로 전환시킨다. 피리독살 인산(PLP) 의존성 효소인 D-아미노산 라세미화효소는 입체중심이 소실되는 α-아미노산의 형성을 통해 아미노산을 라세미화한다. L-아미노산 산화효소는 L-아미노산을 환원성 아미노화에 민감한 α-케토산으로 전환시킨다. 일부 아미노산은 라세미화되기 쉬운데, 한 예로 리신피페콜산의 형성을 통해 라세미화된다.

펩타이드에서 L-아미노산 작니느 천천히 라세미화되어 일부 D-아미노산 잔기가 형성된다. 라세미화는 아미도기의 α 탄소인 메틸기의 탈양성자화를 통해 일어난다. 반응 속도는 pH에 따라 증가한다.

고등 생물에서 발견되는 많은 D-아미노산은 미생물 공급원으로부터 유래한 것이다. 세균 세포벽을 구성하는 펩티도글리칸의 D-알라닌은 단백질가수분해효소의 공격으로부터 저항하도록 도움을 준다. 여러 항생제들, 예를 들어 바시트라신은 D-아미노산 잔기를 포함하고 있다.[4]

이전 연구들

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남중국해의 2,000 m 깊이의 퇴적물에서 2012년에 분리된 심해 균주인 패오박터속(Phaeobacter)의 종인 JL2886의 전체 게놈의 염기 서열이 분석되었다. 또 다른 연구에서는 일본 사가미만에서 심해(수심 범위 800~1,500 m)에서 채집된 56개의 퇴적물에서 28종의 D-아미노산을 이용하는 생물들이 분리되었다.[2] D-아미노산으로 인해 더 건강하게 생장하는 미생물을 분리하려는 독립적인 시도도 수행되었다. 대부분의 수행된 연구 및 실험은 일반적으로 D-알라닌, D-아스파르트산 및 D-글루탐산을 주로 사용하는 데, 이는 살아 있는 생물에서 발견되는 가장 일반적인 D-아미노산이기 때문이다. 게다가 D-아미노산은 바다와 관련된 많은 기본적인 과정을 위한 질소 공급원으로서 도움을 준다.[2]

같이 보기

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각주

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  1. Genchi G (September 2017). “An overview on D-amino acids”. 《Amino Acids》 49 (9): 1521–1533. doi:10.1007/s00726-017-2459-5. PMID 28681245. S2CID 3998765. 
  2. Naganuma, Takeshi; Iinuma, Yoshiakira; Nishiwaki, Hitomi; Murase, Ryota; Masaki, Kazuo; Nakai, Ryosuke (2018). “Enhanced Bacterial Growth and Gene Expression of D-Amino Acid Dehydrogenase With D-Glutamate as the Sole Carbon Source”. 《Frontiers in Microbiology》 9: 2097. doi:10.3389/fmicb.2018.02097. ISSN 1664-302X. PMC 6131576. PMID 30233558. 
  3. Zhang, ZiLian; Zheng, Qiang; Jiao, NianZhi (2016년 1월 1일). “Microbial D-amino acids and marine carbon storage”. 《Science China Earth Sciences》 (영어) 59 (1): 17–24. Bibcode:2016ScChD..59...17Z. doi:10.1007/s11430-015-5155-x. ISSN 1869-1897. S2CID 87038507. 
  4. Friedman M (September 1999). “Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids”. 《Journal of Agricultural and Food Chemistry》 47 (9): 3457–79. doi:10.1021/jf990080u. PMID 10552672. 
  5. Torres, A. M.; Menz, I.; Alewood, P. F.; Bansal, P.; Lahnstein, J.; Gallagher, C. H.; Kuchel, P. W. (2002). “D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus”. 《FEBS Letters》 524 (1–3): 172–6. doi:10.1016/S0014-5793(02)03050-8. PMID 12135762. 
  6. Pisarewicz K, Mora D, Pflueger FC, Fields GB, Marí F (May 2005). “Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline”. 《Journal of the American Chemical Society》 127 (17): 6207–15. doi:10.1021/ja050088m. PMID 15853325. 
  7. van Heijenoort J (March 2001). “Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan”. 《Glycobiology》 11 (3): 25R–36R. doi:10.1093/glycob/11.3.25R. PMID 11320055. S2CID 46066256. 
  8. Wolosker H, Dumin E, Balan L, Foltyn VN (July 2008). “D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration”. 《The FEBS Journal》 275 (14): 3514–26. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. PMID 18564180. S2CID 25735605. 
  9. Matthews BW (June 2009). “Racemic crystallography--easy crystals and easy structures: what's not to like?”. 《Protein Science》 18 (6): 1135–8. doi:10.1002/pro.125. PMC 2774423. PMID 19472321. 
  10. Ketchem RR, Hu W, Cross TA (September 1993). “High-resolution conformation of gramicidin A in a lipid bilayer by solid-state NMR”. 《Science》 261 (5127): 1457–60. Bibcode:1993Sci...261.1457K. doi:10.1126/science.7690158. PMID 7690158. 
  11. Khoury GA, Baliban RC, Floudas CA (September 2011). “Proteome-wide post-translational modification statistics: frequency analysis and curation of the swiss-prot database”. 《Scientific Reports》 1 (90): 90. Bibcode:2011NatSR...1E..90K. doi:10.1038/srep00090. PMC 3201773. PMID 22034591. 
  12. Kuru E, Hughes HV, Brown PJ, Hall E, Tekkam S, Cava F, 외. (December 2012). “In Situ probing of newly synthesized peptidoglycan in live bacteria with fluorescent D-amino acids”. 《Angewandte Chemie》 51 (50): 12519–23. doi:10.1002/anie.201206749. PMC 3589519. PMID 23055266. 
  13. Hsu YP, Rittichier J, Kuru E, Yablonowski J, Pasciak E, Tekkam S, 외. (September 2017). “Full color palette of fluorescent d-amino acids for in situ labeling of bacterial cell walls”. 《Chemical Science》 8 (9): 6313–6321. doi:10.1039/C7SC01800B. PMC 5628581. PMID 28989665.