아데노신 일인산

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아데노신 일인산
Adenosinmonophosphat protoniert.svg
Adenosine-monophosphate-anion-3D-balls.png
일반적인 성질
IUPAC 이름 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl dihydrogen phosphate
화학식 C10H14N5O7P
별칭 AMP,
adenosine 5'-monophosphate,
5'-adenylic acid
CAS 번호 61-19-8
PubChem 6083
ChemSpider 5858
물리적 성질
분자량 347.22 g/mol
녹는점 451.15 K
178 °C
352.4 °F
끓는점 1071.65 K
798.5 °C
1469.3 °F
밀도 2.32 g/cm3
형태 흰색 결정성 고체
열화학적 성질
안전성

아데노신 일인산(영어: adenosine monophosphate, AMP)은 RNA에서 단위체로 사용되는 뉴클레오타이드의 한 종류이다. 5'-아데닐산 또는 아데닐산이라고도 한다. 아데노신 일인산은 뉴클레오타이드인 아데노신인산에스터이다. 아데노신 일인산은 핵염기아데닌, 5탄당리보스, 인산으로 구성되므로 리보뉴클레오사이드 일인산이다. 치환기로 사용될 때는 접두사 "아데닐릴-"로 나타낸다.

AMP는 ADP 또는 ATP로 상호 변환됨으로써 많은 세포 내 물질대사 과정에서 중요한 역할을 하며, RNA 합성에 있어 중요한 구성 요소이다.[1]

생성 및 분해[편집]

AMP는 ADP, ATP와는 달리 고에너지 인산 결합을 가지지 않는다. AMP는 ADP로부터 생성되기도 한다.

2 ADP → ATP + AMP

또는 AMP는 ADP의 고에너지 인산 결합이 가수분해되면서 생성될 수도 있다.

ADP + H2O → AMP + Pi

AMP는 또한 ATP가 AMP와 피로인산으로 가수분해되면서 생성될 수도 있다.

ATP + H2O → AMP + PPi

생명체에서 RNA가 분해되면 아데노신 일인산을 포함한 뉴클레오사이드 일인산이 생성된다.

AMP는 다음과 같이 ATP로 재생성될 수 있다.

AMP + ATP → 2 ADP (아데닐산 키네이스에 의해 촉매된다.)
ADP + Pi → ATP (이러한 과정은 호기성 생물에서 산화적 인산화가 일어나는 동안 ATP 생성효소에 의해서 수행되는 경우가 가장 많다.)

AMP는 AMP 탈아미노효소에 의해 이노신 일인산(IMP)으로 전환되며, 이 과정에서 아미노기가 유리된다.

포유류는 체내에서 아데노신 일인산을 이화작용을 통해 요산으로 전환시켜 배출할 수 있다.[2]

생리학적 조절[편집]

AMP-활성 단백질 키네이스 조절[편집]

진핵생물이 가지고 있는 효소AMP-활성 단백질 키네이스(AMPK)는 운동과 같이 세포의 에너지 소비가 많아질 때, 에너지 항상성을 유지하기 위해 AMP를 이용한다.[3] ATP의 가수분해 반응은 생체 내의 다양한 과정에서 에너지원으로 활용되기 때문에, 세포 호흡을 통한 ATP의 생성은 중요하다. AMP-활성 단백질 키네이스는 세포에 있는 에너지 센서로, ATP의 양이 감소함에 따라 사용 가능한 에너지가 적어지면 AMP에 의해 활성화되며, ATP의 소비를 억제하고 ATP의 생산을 증가시킨다.[4]

인산화가 AMP-활성 단백질 키네이스의 주된 활성인자인 것처럼 보이지만, 일부 연구에서는 AMP가 다른 자리 입체성 조절인자 일 뿐만 아니라, AMP-활성 단백질 키네이스의 직접적인 작용제라고 제시되었다.[5] 또한, 다른 연구들에서는 AMP 뿐만 아니라 AMP 대 ATP의 비율이 높은 세포에서 AMP-활성 단백질 키네이스를 활성화시킨다고 제안되었다. 예를 들어, 예쁜꼬마선충노랑초파리의 AMP-활성 단백질 키네이스는 AMP에 의해 활성화된다는 것이 발견된 반면, 효모식물의 AMP-활성 단백질 키네이스는 AMP에 의해 다른 자리 입체성 조절로 활성화되지 않았다.[6]

AMP는 AMP-활성 단백질 키네이스의 γ-소단위체와 결합하여 키네이스의 활성화를 유도하고, 이는 이화경로의 활성화 및 동화경로억제와 같은 다른 과정의 캐스케이드를 통해 ATP를 재생성한다. 분자의 분해로 인한 에너지 방출을 통해 ATP를 생성하는 이화작용은 AMP-활성 단백질 키네이스에 의해 활성화되는 반면, ATP의 에너지를 물질 합성에 사용하는 동화작용은 억제된다.[7] γ-소단위체는 AMP/ADP/ATP와 결합할 수 있지만, AMP/ADP와 결합할 때만 효소의 구조적인 변화를 일으킨다. 이러한 AMP/ADP 결합과 ATP 결합의 차이는 효소에 대한 탈인산화 상태의 변화로 이어진다.[8] 다앙한 단백질 포스파테이스를 통한 AMP-활성 단백질 키네이스의 탈인산화는 촉매 기능을 완전히 비활성화시킨다. AMP/ADP는 γ-소단위체에 결합하고 탈인산화 상태를 유지함으로써 AMP-활성 단백질 키네이스가 불활성화되지 않도록 보호한다.[9]

cAMP[편집]

아데노신 일인산(AMP)은 또한 고리형 아데노신 일인산(cAMP)으로 알려진 고리 구조로도 존재할 수 있다. 특정 세포 내에서 아데닐산 고리화효소는 ATP로부터 cAMP를 만드는데, 이 반응은 일반적으로 에피네프린이나 글루카곤과 같은 호르몬에 의해 조절된다. cAMP는 세포 내 신호 전달에서 중요한 역할을 한다.[10]

같이 보기[편집]

각주[편집]

  1. Jauker, Mario; Griesser, Helmut; Richert, Clemens (2015년 11월 23일). “Spontaneous Formation of RNA Strands, Peptidyl RNA, and Cofactors”. 《Angewandte Chemie》 54 (48): 14564–9. PMC 4678511. PMID 26435376. doi:10.1002/anie.201506593. 
  2. Maiuolo, Jessica; Oppedisano, Francescs; Gratteri, Santo; Muscoli, Carolina; Mollace, Vincenzo (2016년 6월 15일). “Regulation of uric acid metabolism and excretion”. 《International Journal of Cardiology》 213: 8–14. PMID 26316329. doi:10.1016/j.ijcard.2015.08.109. 
  3. Richter, Erik A.; Ruderman, Neil B. (2009년 2월 11일). “AMPK and the biochemistry of exercise: implications for human health and disease”. 《The Biochemical Journal》 (영어) 418 (2): 261–75. PMC 2779044. PMID 19196246. doi:10.1042/BJ20082055. 2019년 3월 31일에 확인함. 
  4. Carling, David; Mayer, Faith V.; Sanders, Matthew J.; Gamblin, Steven J. (2011년 7월 18일). “AMP-activated protein kinase: nature's energy sensor”. 《Nature Chemical Biology》 (영어) 7 (8): 512–8. PMID 21769098. doi:10.1038/nchembio.610. 
  5. Faubert, Brandon; Vincent, Emma E.; Poffenberger, Maya C.; Jones, Russell G. (2015년 1월 28일). “The AMP-activated protein kinase (AMPK) and cancer: many faces of a metabolic regulator”. 《Cancer Letters》 (영어) 356 (2 Pt A): 165–70. PMID 24486219. doi:10.1016/j.canlet.2014.01.018. 
  6. Hardie, D. Grahame (2011년 9월 15일). “AMP-activated protein kinase—an energy sensor that regulates all aspects of cell function”. 《Genes & Development》 (영어) 25 (18): 1895–1908. ISSN 0890-9369. PMC 3185962. PMID 21937710. doi:10.1101/gad.17420111. 
  7. Hardie, Grahame (2011년 2월). “Energy sensing by the AMP-activated protein kinase and its effects on muscle metabolism”. 《The Proceedings of the Nutrition Society》 (영어) 70 (1): 92–9. PMID 21067629. doi:10.1017/S0029665110003915. 
  8. Krishan, Sukriti; Richardson, Des R.; Sahni, Sumit (2015년 3월 1일). “Adenosine monophosphate-activated kinase and its key role in catabolism: structure, regulation, biological activity, and pharmacological activation”. 《Molecular Pharmacology》 (영어) 87 (3): 363–77. PMID 25422142. doi:10.1124/mol.114.095810. 
  9. Xiao, Bing; Sanders, Matthew J.; Underwood, Elizabeth; Heath, Richard; Mayer, Faith V.; Carmena, David; Jing, Chun; Walker, Philip A.; Eccleston, John F.; Haire, Lesley F.; Saiu, Peter; Howell, Steven A.; Aasland, Rein; Martin, Stephen R.; Carling, David; Gamblin, Steven J. (2011년 4월 14일). “Structure of mammalian AMPK and its regulation by ADP”. 《Nature》 (영어) 472 (7342): 230–3. PMC 3078618. PMID 21399626. doi:10.1038/nature09932. 
  10. Ravnskjaer, Kim; Madiraju, Anila; Montminy, Marc (2015). 《Metabolic Control》. Handbook of Experimental Pharmacology (영어) 233. Springer, Cham. 29–49쪽. ISBN 9783319298047. PMID 26721678. doi:10.1007/164_2015_32. 

참고 문헌[편집]

외부 링크[편집]