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보조 인자 F430

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보조 인자 F430
식별자
3D 모델 (JSmol)
ChEBI
ChemSpider
  • InChI=1S/C42H52N6O13.Ni/c1-40(16-30(43)50)22(5-9-33(54)55)27-15-42-41(2,17-31(51)48-42)23(6-10-34(56)57)26(47-42)13-24-20(11-35(58)59)19(4-8-32(52)53)39(45-24)37-28(49)7-3-18-21(12-36(60)61)25(46-38(18)37)14-29(40)44-27;/h13,18-23,25,27H,3-12,14-17H2,1-2H3,(H9,43,45,46,47,48,49,50,51,52,53,54,55,56,57,58,59,60,61);/p-1/t18-,19-,20-,21-,22+,23+,25+,27-,40-,41-,42-;/m0./s1
    Key: QFGKGCZCUVIENT-SXMZNAGASA-M
  • CC12CC(=O)NC13CC4C(C(C(=N4)CC5C(C6CCC(=O)C(=C7C(C(C(=CC(=N3)C2CCC(=O)O)[N-]7)CC(=O)O)CCC(=O)O)C6=N5)CC(=O)O)(C)CC(=O)N)CCC(=O)O.[Ni]
성질
C
42
H
51
N
6
NiO
13
몰 질량 906.58014
겉보기 노란색 고체
달리 명시된 경우를 제외하면, 표준상태(25 °C [77 °F], 100 kPa)에서 물질의 정보가 제공됨.

보조 인자 F430(영어: cofactor F430)은 조효소 B 설포에틸싸이오트랜스퍼레이스보조 인자이다.[1][2] 조효소 B 설포에틸싸이오트랜스퍼레이스는 메테인 생성의 마지막 단계에서 메테인을 방출하는 EC 2.8.4.1의 반응을 다음과 같이 촉매한다.

CH
3
–S–CoM
+ HS–CoB → CH
4
+ CoB–S–S–CoM
조효소 M (HS-CoM)의 구조
조효소 B (HS-CoB)의 구조

보조 인자 F430은 메테인 생성균[3]과 혐기성 메테인 영양 고세균에서만 발견된다. 메테인 생성 역반응에 관여하는 고세균에서 비교적 높은 농도로 생성된다. 이들은 전체 중량의 7%에 상당하는 니켈 단백질을 함유할 수 있다.[4]

구조

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관용명인 보조 인자 F430은 메타노박테리움 테르모아우토트로피쿰(Methanobacterium thermoautotrophicum)으로부터 추출한 노란색 샘플의 분광 최대치가 430 nm인 특성에 기초하여 1978년에 명칭이 부여되었다.[5] 보조 인자 F430은 1982년에 조효소 B 설포에틸싸이오트랜스퍼레이스의 보조 인자로 확인되었으며,[6] X-선 결정학핵자기 공명 분광법에 의해 완전한 구조가 추론되었다.[7] 보조 인자 F430은 코핀이라고 하는 거대 고리에서 환원포르피린을 특징으로 한다.[8] 또한 γ-락탐 고리 E와 케토 함유 탄소 고리 F를 갖는 표준 테트라피롤(고리 A-D)에 비해 추가 고리 2개를 더 가지고 있다. 보조 인자 F430은 생물학적 시스템에서 거의 발견되지 않는 원소니켈을 함유하고 있는 유일한 천연 테트라피롤이다.[9]

생합성

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유로포르피리노젠 III의 구조
다이하이드로시로하이드로클로린의 구조
시로하이드로클로린의 구조

생합성엽록소, 비타민 B12, 피코빌린, 시로헴, , 헴d1을 포함한 모든 천연 테트라피롤전구체유로포르피리노젠 III로부터 시작된다. 유로포르피리노젠 III는 다이하이드로시로하이드로클로린을 통해 시로하이드로클로린으로 전환된다.[10] 이 테트라피롤에 니켈을 삽입하는 것은 시로하이드로클로린 코발토킬레이테이스에 의해 촉매되는 반응에 의해 일어나며, 니켈(II)-시로하이드로클로린을 생성한다.[11] 코발라민의 생합성에서 시로하이드로클로린 코발토킬레이테이스는 코발트를 삽입한다.

니켈(II)-시로하이드로클로린 a,c-다이아마이드는 세코-F430으로 전환된다.

ATP 의존성 니켈-시로하이드로클로린 a,c-다이아마이드 생성효소(CfbE)는 EC 6.3.5.12 반응에서 a 및 c 아세테이트 곁사슬을 아세트아마이드로 전환하여 니켈(II)-시로하이드로클로린 a,c-다이아마이드를 생성한다. 두 아마이드화의 순서는 무작위적이다.[11] 그 성분 복합체인 니켈-시로하이드로클로린 a,c-다이아마이드 환원성 고리화효소(CfbCD)는 EC 6.3.3.7 반응에서 고리 시스템의 6-전자 및 7-양성자 환원을 수행하여 15,173-세코-F430-173-산 (세코-F430) 중간생성물을 생성한다. 환원에는 ATP 가수분해가 포함되며 전자는 2개의 4Fe-4S 중심을 통해 전달된다. 마지막 단계에서 케토 함유 탄소 고리 F는 반응 EC 6.4.1.9에서 ATP 의존성 효소인 보조 인자 F430 합성효소(CfbB)에 의해 형성되어 보조 인자 F430을 생성한다.[11][12][13] 이 효소는 펩티도글리칸의 생합성에서 발견되는 뮤라밀 연결효소이다.

같이 보기

[편집]

각주

[편집]
  1. Stephen W., Ragdale (2014). 〈Chapter 6. Biochemistry of Methyl-Coenzyme M Reductase: The Nickel Metalloenzyme that Catalyzes the Final Step in Synthesis and the First Step in Anaerobic Oxidation of the Greenhouse Gas Methane〉. Peter M.H. Kroneck and Martha E. Sosa Torres. 《The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment》. Metal Ions in Life Sciences 14. Springer. 125–145쪽. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_6. ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416393. 
  2. Hofer, Ursula (2016). “Masters of methane”. 《Nature Reviews Microbiology》 14 (12): 727. doi:10.1038/nrmicro.2016.170. PMID 27818502. S2CID 35175663. 
  3. Thauer RK (1998). “Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson”. 《Microbiology》 144 (9): 2377–2406. doi:10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487. 2020년 5월 17일에 원본 문서에서 보존된 문서. 2022년 4월 4일에 확인함. 
  4. Krüger M, Meyerdierks A, Glöckner FO, 외. (December 2003). “A conspicuous nickel protein in microbial mats that oxidize methane anaerobically”. 《Nature》 426 (6968): 878–81. Bibcode:2003Natur.426..878K. doi:10.1038/nature02207. PMID 14685246. S2CID 4383740. 
  5. Gunsalus, R.P.; Wolfe, R.S. (1978). “Chromophoric factors F342 and F430 of Methanobacterium thermoautotrophicum”. 《FEMS Microbiology Letters》 3 (4): 191–193. doi:10.1111/j.1574-6968.1978.tb01916.x. 
  6. Ellefson, W. L.; Whitman, W. B.; Wolfe, R. S. (1982). “Nickel-containing factor F430: Chromophore of the methylreductase of Methanobacterium”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences》 79 (12): 3707–3710. Bibcode:1982PNAS...79.3707E. doi:10.1073/pnas.79.12.3707. PMC 346495. PMID 6954513. 
  7. Färber G, Keller W, Kratky C, Jaun B, Pfaltz A, Spinner C, Kobelt A, Eschenmoser A (1991). “Coenzyme F430 from Methanogenic Bacteria : Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and on NMR Spectroscopy”. 《Helvetica Chimica Acta》 74 (4): 697–716. doi:10.1002/hlca.19910740404. 
  8. Eschenmoser, A. (1986). “Chemistry of Corphinoids”. 《Annals of the New York Academy of Sciences》 471 (1 International): 108–129. Bibcode:1986NYASA.471..108E. doi:10.1111/j.1749-6632.1986.tb48030.x. S2CID 83719424. 
  9. Johnson, Michael K.; Scott, Robert A. (2017년 10월 2일). 《Metalloprotein Active Site Assembly》. ISBN 9781119159834. 
  10. Mucha, Helmut; Keller, Eberhard; Weber, Hans; Lingens, Franz; Trösch, Walter (1985년 10월 7일). “Sirohydrochlorin, a precursor of factor F430 biosynthesis in Methanobacterium thermoautotrophicum”. 《FEBS Letters》 190 (1): 169–171. doi:10.1016/0014-5793(85)80451-8. 
  11. Moore, Simon J.; Sowa, Sven T.; Schuchardt, Christopher; Deery, Evelyne; Lawrence, Andrew D.; Ramos, José Vazquez; Billig, Susan; Birkemeyer, Claudia; Chivers, Peter T.; Howard, Mark J.; Rigby, Stephen E. J.; Layer, Gunhild; Warren, Martin J. (2017). “Elucidation of the biosynthesis of the methane catalyst coenzyme F430”. 《Nature》 543 (7643): 78–82. Bibcode:2017Natur.543...78M. doi:10.1038/nature21427. PMC 5337119. PMID 28225763. 
  12. Zheng, Kaiyuan; Ngo, Phong D.; Owens, Victoria L.; Yang, Xue-Peng; Mansoorabadi, Steven O. (2016). “The biosynthetic pathway of coenzyme F430 in methanogenic and methanotrophic archaea”. 《Science》 354 (6310): 339–342. Bibcode:2016Sci...354..339Z. doi:10.1126/science.aag2947. PMID 27846569. 
  13. R. Caspi (2017년 1월 9일). “Pathway: factor 430 biosynthesis”. MetaCyc Metabolic Pathway Database. 2020년 4월 27일에 확인함.