헴 B

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헴 B
Skeletal formula of heme B
Space-filling model of the heme B complex
이름
별칭
iron protoporphyrin IX,
protoheme IX
식별자
3D 모델 (JSmol)
ChemSpider
ECHA InfoCard 100.114.904
MeSH Heme+b
UNII
  • InChI=1S/C34H34N4O4.Fe/c1-7-21-17(3)25-13-26-19(5)23(9-11-33(39)40)31(37-26)16-32-24(10-12-34(41)42)20(6)28(38-32)15-30-22(8-2)18(4)27(36-30)14-29(21)35-25;/h7-8,13-16H,1-2,9-12H2,3-6H3,(H4,35,36,37,38,39,40,41,42);/q;+2/p-2/b25-13-,26-13-,27-14-,28-15-,29-14-,30-15-,31-16-,32-16-; 예
    Key: KABFMIBPWCXCRK-RGGAHWMASA-L 예
  • InChI=1/C34H34N4O4.Fe/c1-7-21-17(3)25-13-26-19(5)23(9-11-33(39)40)31(37-26)16-32-24(10-12-34(41)42)20(6)28(38-32)15-30-22(8-2)18(4)27(36-30)14-29(21)35-25;/h7-8,13-16H,1-2,9-12H2,3-6H3,(H4,35,36,37,38,39,40,41,42);/q;+2/p-2/b25-13-,26-13-,27-14-,28-15-,29-14-,30-15-,31-16-,32-16-;/rC34H32FeN4O4/c1-7-21-17(3)25-13-29-20(6)24(10-12-34(42)43)32-16-28-23(9-11-33(40)41)18(4)26(37-28)14-31-22(8-2)19(5)30(15-27(21)36-25)38(31)35-39(29)32/h7-8,13-16H,1-2,9-12H2,3-6H3,(H,40,41)(H,42,43)/b25-13-,26-14-,27-15-,28-16-,29-13-,30-15-,31-14-,32-16-
    Key: KABFMIBPWCXCRK-SMDPYJEOBB
  • OC(=O)CC/C6=C(\C)/C=3/N=C6/C=C2/C(/CCC(O)=O)=C(/C)\C1=C\C5=N\C(=C/c4n([Fe]N12)c(C=3)c(C=C)c4C)C(\C=C)=C5\C
  • OC(=O)CC/c6c(\C)c3n7c6cc2c(/CCC(O)=O)c(/C)c1cc5n8c(cc4n([Fe]78n12)c(c=3)c(C=C)c4c)c(\C=C)c5\C
성질
C34H32O4N4Fe
몰 질량 616.487
달리 명시된 경우를 제외하면, 표준상태(25 °C [77 °F], 100 kPa)에서 물질의 정보가 제공됨.
예 확인 (관련 정보 예아니오아니오 ?)

헴 B(영어: heme B)는 가장 풍부하게 존재하는 이다. 프로토헴 IX(영어: protoheme IX)라고도 한다. 헤모글로빈미오글로빈은 헴 B를 포함하고 있는 산소 운반 단백질의 예이다. 과산화효소 계열의 효소들은 헴 B를 포함하고 있다. COX-1COX-2는 두 활성 부위 중 하나에 헴 B를 포함하고 있다.

일반적으로 헴 B는 헴 철과 아미노산 곁사슬 사이의 단일 배위 결합을 통해 주변 단백질 매트릭스(아포단백질이라고 함)에 부착된다.

헤모글로빈과 미오글로빈은 진화적으로 보존된 히스티딘에 배위 결합을 하는 반면, 산화질소 생성효소사이토크롬 P450은 헴 B의 철 중심에 결합된 진화적으로 보존된 시스테인에 배위 결합을 한다.

단백질을 포함한 헴 B의 철은 포르피린의 4개의 질소(평면 형성)와 단백질의 단일 전자 공여 원자에 결합되어 있기 때문에 철은 종종 5배위 상태에 놓이게 된다. 산소 또는 독성을 지닌 일산화 탄소가 결합되면 철은 6배위가 된다. 헴 B와 헴 S의 정확한 구조는 독일화학자 한스 피셔에 의해 처음으로 밝혀졌다.[1]

같이 보기[편집]

각주[편집]

  1. Fischer, H.; Orth, H. (1934). 《Die Chemie des Pyrrols》. Liepzig: Akademische Verlagsgesellschaft.