구아닌 탈아미노화효소

GDA
사용 가능한 구조
PDB	동원체 검색: PDBe RCSB
PDB ID 코드 목록
	4AQL, 3E0L, 2UZ9
식별자
다른 이름	GDA, guanine deaminase, CYPIN, GUANASE, NEDASIN, Guanine deaminase, GAH
외부 ID	OMIM: 139260 MGI: 95678 HomoloGene: 3171 GeneCards: GDA
유전자 위치 (인간)
염색체	9번 염색체
끝	72,257,193 bp
유전자 위치 (쥐)
염색체	19번 염색체 (쥐)
끝	21,450,809 bp
RNA 발현 패턴
	최상위 발현
	jejunal mucosa; ; 이자관세포; ; 내피세포; ; Brodmann area 46; ; Brodmann area 23; ; middle temporal gyrus; ; entorhinal cortex; ; superior frontal gyrus; ; 두정엽; ; 중심뒤이랑;
	최상위 발현
	ventromedial nucleus; ; subiculum; ; olfactory tubercle; ; conjunctival fornix; ; 기댐핵; ; piriform cortex; ; 일차운동피질; ; 띠이랑; ; 샘창자; ; 회장 (해부학);
	추가 참조 발현 데이터
	n/a
유전자 온톨로지
분자 함수	가수분해효소 활성; 금속 이온 결합; hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds; zinc ion binding; guanine deaminase activity; 단백질 결합;
세포 성분	세포액; intracellular anatomical structure;
생물학적 과정	guanine catabolic process; purine nucleotide catabolic process; nucleobase-containing compound metabolic process; nervous system development; guanine metabolic process;
	출처: Amigo / QuickGO
동원체
	9615
	14544
	ENSG00000119125
	ENSMUSG00000058624
	Q9Y2T3
	Q9R111
NM_001242505; NM_001242506; NM_001242507; NM_004293; NM_001351571;
	NM_001351572; NM_001351573
	NM_010266
NP_001229434; NP_001229435; NP_001229436; NP_004284; NP_001338500;
	NP_001338501; NP_001338502
	NP_034396
	위키데이터
인간 보기/편집	쥐 보기/편집

구아닌 탈아미노화효소(영어: guanine deaminase)는 구아닌을 잔틴으로 전환시키는 아미노기가수분해효소이다.^[5]^[6]^[7] 시핀(영어: cypin), 구아네이스(영어: guanase), 구아닌 아미네이스(영어: guanine aminase), GAH, 구아닌 아미노기가수분해효소(영어: guanine aminohydrolase)라고도 한다. 구아닌 탈아미노화효소는 PSD-95와 상호작용하는 주요 세포질 단백질이다. 이는 신경 세포의 가지돌기의 국부적인 미세소관 조립을 촉진한다.^[8]

같이 보기[편집]

아미노기가수분해효소

각주[편집]

↑ ^가 ^나 ^다 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000119125 - 앙상블, May 2017
↑ ^가 ^나 ^다 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000058624 - 앙상블, May 2017
↑ “Human PubMed Reference:”. 《National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine》.
↑ “Mouse PubMed Reference:”. 《National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine》.
↑ Hitchings GH, Falco EA (Oct 1944). “The Identification of Guanine in Extracts of Girella Nigricans: The Specificity of Guanase”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 30 (10): 294–7. Bibcode:1944PNAS...30..294H. doi:10.1073/pnas.30.10.294. PMC 1078714. PMID 16578130.
↑ Kalckar HM (1947). “Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes; studies of the enzymes of purine metabolism”. 《J. Biol. Chem.》 167 (2): 461–75. doi:10.1016/S0021-9258(17)30999-7. PMID 20285041.
↑ Rabinowitz JC, Barker HA (Jan 1956). “Purine fermentation by Clostridium cylindrosporum. II. Purine transformations”. 《The Journal of Biological Chemistry》 218 (1): 161–73. doi:10.1016/S0021-9258(18)65881-8. PMID 13278325.
↑ Firestein BL, Firestein BL, Brenman JE, Aoki C, Sanchez-Perez AM, El-Husseini AE, Bredt DS (1999). “Cypin: a cytosolic regulator of PSD-95 postsynaptic targeting”. 《Neuron》 24 (3): 659–72. doi:10.1016/S0896-6273(00)81120-4. PMID 10595517.

외부 링크[편집]

의학주제표목 (MeSH)의 Guanine+deaminase
모든 구조 정보의 개요는 유니포트의 PDB로 볼 수 있습니다: Q9Y2T3 (Human Guanine deaminase) - PDBe-KB.

[refGRCh38Ensembl-1] 가 ^나 ^다 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000119125 - 앙상블, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] 가 ^나 ^다 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000058624 - 앙상블, May 2017

[3] “Human PubMed Reference:”. 《National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine》.

[4] “Mouse PubMed Reference:”. 《National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine》.

[5] Hitchings GH, Falco EA (Oct 1944). “The Identification of Guanine in Extracts of Girella Nigricans: The Specificity of Guanase”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 30 (10): 294–7. Bibcode:1944PNAS...30..294H. doi:10.1073/pnas.30.10.294. PMC 1078714. PMID 16578130.

[pmid20285041-6] Kalckar HM (1947). “Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes; studies of the enzymes of purine metabolism”. 《J. Biol. Chem.》 167 (2): 461–75. doi:10.1016/S0021-9258(17)30999-7. PMID 20285041.

[7] Rabinowitz JC, Barker HA (Jan 1956). “Purine fermentation by Clostridium cylindrosporum. II. Purine transformations”. 《The Journal of Biological Chemistry》 218 (1): 161–73. doi:10.1016/S0021-9258(18)65881-8. PMID 13278325.

[pmid10595517-8] Firestein BL, Firestein BL, Brenman JE, Aoki C, Sanchez-Perez AM, El-Husseini AE, Bredt DS (1999). “Cypin: a cytosolic regulator of PSD-95 postsynaptic targeting”. 《Neuron》 24 (3): 659–72. doi:10.1016/S0896-6273(00)81120-4. PMID 10595517.

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v t e 효소
활성	활성 부위 결합 부위 촉매 삼잔기 산소 음이온 구멍 효소 다중기능성 확산 지배 효소 조효소 보조 인자 효소 촉매작용
조절	다른 자리 입체성 조절 협동작용 효소 저해제 효소 활성화제 효소 유도제
분류	EC 번호 효소 슈퍼패밀리 효소 패밀리 효소의 목록 (영어)
반응속도론	효소 반응속도론 미카엘리스-멘텐 반응속도론 라인위버-버크 플롯 이디-호프스티 다이어그램 헤인즈-울프 플롯
종류	EC1 산화 환원 효소 (목록) EC2 전달 효소 (목록) EC3 가수 분해 효소 (목록) EC4 분해 효소 (목록) EC5 이성질화 효소 (목록) EC6 연결 효소 (목록) EC7 자리옮김효소 (목록)

v t e 가수분해효소: 탄소-질소 비펩타이드 (EC 3.5)
3.5.1: 선형 아마이드/아미도기가수분해효소	아스파라기네이스 글루타미네이스 유레이스 비오티니데이스 아스파르토아실레이스 세라미데이스 아스파르틸글루코사미니데이스 지방산 아마이드 가수분해효소 히스톤 탈아세틸화효소 시르투인
3.5.2: 고리형 아마이드/아미도기가수분해효소	바르비투레이스 베타-락타메이스 다이하이드로오로테이스
3.5.3: 선형 아미딘/유레오가수분해효소	아르지네이스 아그마티네이스 단백질-아르기닌 디이미네이스
3.5.4: 고리형 아미딘/아미노기가수분해효소	구아닌 탈아미노효소 아데노신 탈아미노효소 AMP 탈아미노효소 이노신 일인산 생성효소 dCMP 탈아미노효소 GTP 사이클로가수분해효소 I 사이티딘 탈아미노효소 활성화 유도 사이티딘 탈아미노효소
3.5.5: 나이트릴/아미노기가수분해효소	나이트릴레이스
3.5.99: 기타	리보플라비네이스 티아미네이스