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펩타이드: 두 판 사이의 차이

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[[파일:Tetrapeptide structural formulae v.1.png|섬네일|300px|<span style="color:green;">'''녹색'''</span>으로 표시된 [[N 말단|아미노 말단]]([[발린|<span style="color:green;">'''L-발린'''</span>]])과 <span by style="color:blue;">'''파란색'''</span>으로 표시된 [[C 말단|카복실 말단]]([[알라닌|<span style="color:blue;">'''L-알라닌'''</span>]])을 가지고 있는 [[테트라펩타이드]] (예: [[발린|Val]]-[[글리신|Gly]]-[[세린|Ser]]-[[알라닌|Ala]])]]
{{번역 확장 필요|en|Peptide}}
[[파일:Tetrapeptide structural formulae v.1.png|섬네일|300px|펩타이드]]


'''펩타이드'''({{llang|en|peptide}})는 [[펩타이드 결합]]으로 연결된 [[아미노산]]들의 짧은 사슬이다.<ref>{{cite book |last1=Hamley |first1=I W |title=introduction to Peptide Science |date=September 2020 |publisher=Wiley |isbn=9781119698173 |url=https://www.wiley.com/en-ai/Introduction+to+Peptide+Science-p-9781119698173}}</ref><ref>Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2005). Principles of Biochemistry (4th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.</ref> 펩타이드라는 용어는 "소화되다(digested)"라는 의미의 고대 그리스어 "πεπτός (peptós)", "소화하다(to digest)"라는 의미의 고대 그리스어 "πέσσειν (péssein)"에서 유래하였다. 아미노산이 20개 미만인 사슬을 [[올리고펩타이드]]라고 하며, 올리고펩타이드는 [[다이펩타이드]], [[트라이펩타이드]], [[테트라펩타이드]]를 포함한다.
'''펩타이드'''({{llang|en|peptide}})는 [[아미노산]]의 [[중합체]]이다. 보통 소수의 아미노산이 연결된 형태를 펩타이드라 부르고 많은 아미노산이 연결되면 [[단백질]]로 부른다. 이러한 펩타이드 및 단백질 구조에서 아미노산 간의 연결은 [[아미드]] 결합 또는 [[펩타이드 결합]]으로 이루어져 있다. 펩타이드 결합이란 [[카르복실기]](-COOH)와 [[아미노기]](NH2-) 사이에 물이 빠져나가고 -CO-NH- 형태를 이루는 결합이다.


'''폴리펩타이드'''({{llang|en|polypeptide}})는 보다 더 길고, 연속적이며, 가지가 없는 펩타이드 사슬이다.<ref name="Saladin">{{cite book |last1=Saladin |first1=K |title=Anatomy & physiology: the unity of form and function |date=13 January 2011 |publisher=McGraw-Hill |isbn=9780073378251 |page=67 |edition=6th}}</ref> 따라서 펩타이드는 [[핵산]], [[올리고당류]], [[다당류]] 및 기타 분자들과 함께 [[생체고분자|생물학적 중합체]] 및 [[올리고머]]의 광범위한 화학적 부류에 속한다.
== 개요 ==
어떤 아미노산의 카복실기와 다른 아미노산의 아미노기 사이에서 －CO－NH－라는 결합이 생겨 그 때마다 HO－H, 즉 물 한 분자가 없어지면 아미노산이 사슬처럼 몇 개 연결된 분자가 된다. 이를 총칭하여 펩티드라고 하며, －CO－NH－ 결합을 펩티드 결합이라고 한다. 그러나 펩티드라는 것은 원래 단백질을 [[산-염기 반응|산이나 염기]]와 함께 가열하거나 단백질이 [[펩신]] 등의 소화 효소에 의해 소화 분해될 때 생기는 중간 생성물군(群)에 주어진 명칭이었다.


대략 50개 이상의 아미노산을 포함하는 폴리펩타이드를 [[단백질]]이라고 한다.<ref name="Saladin"/><ref>{{GoldBookRef |title=proteins |file=P04898}}</ref><ref>{{cite web |url=https://www.zealandpharma.com/what-are-peptides |title=What are peptides |publisher=Zealand Pharma A/S |url-status=live |archive-url=https://web.archive.org/web/20190429200629/https://www.zealandpharma.com/what-are-peptides |archive-date=2019-04-29}}</ref> 단백질은 생물학적 방식으로 배열된 하나 이상의 폴리펩타이드로 구성되며, 보통 [[조효소]] 및 [[보조 인자]]와 같은 [[리간드 (생화학)|리간드]], 또는 다른 단백질 또는 [[DNA]]나 [[RNA]]와 같은 다른 [[거대분자]], 또는 복잡한 [[거대분자 집합체]]와 결합한다.<ref>{{cite journal |last1=Ardejani |first1=Maziar S. |last2=Orner |first2=Brendan P. |date=2013-05-03 |title=Obey the Peptide Assembly Rules |journal=Science |volume=340 |issue=6132 |pages=561–562 |doi=10.1126/science.1237708 |issn=0036-8075 |pmid=23641105 |bibcode=2013Sci...340..561A|s2cid=206548864 }}</ref>
펩티드는 그것을 만드는 [[아미노산]] 분자수를 나타내는 [[수사]](그리스어에서 유래됨)를 앞에 붙여 지(2), 트리(3), 테트라(4), … 올리고(10 이하의 소수, 분자량 1,000 이하), 폴리(다수) 펩티드 등으로 부른다. 생물체에는 펩티드로 중요한 역할을 하는 글루타티온(트리펩티드), 하수체(下垂體) 후엽 호르몬(옥타펩티드), 하수체 전엽의 [[부신겉질자극호르몬|부신 피질 자극 호르몬]](ACTH)이나 [[색소 세포 자극 호르몬]](MSH) 등의 폴리펩티드 등이 있다.


펩타이드에 포함된 아미노산을 [[잔기]]라고 한다. 각각의 [[아마이드]] 결합이 형성될 때 물 분자가 방출된다.<ref name="IUPAC1">{{GoldBookRef|file=A00279|title=amino-acid residue in a polypeptide}}</ref> [[고리형 펩타이드]]를 제외한 모든 펩타이드는 펩타이드 양쪽 말단에 각각 [[N 말단|N-말단]](아미노기)과 [[C 말단|C-말단]](카복실기) 잔기를 갖는다.
펩톤은 [[단백질분해과정]]에 의해 소화되는 동물의 젖이나 고기로부터 파생된다.<ref>{{웹 인용|url=http://www.usvpeptides.com|title=UsvPeptides- USVPeptides is a leading pharmaceutical company in India|website=USVPeptides}}</ref>


== 화학 합성 ==
== 종류 ==
많은 종류의 펩타이드들이 알려져 있다. 펩타이드들은 공급원과 기능에 따라 분류되거나 범주화되었다. 《생물학적 활성 펩타이드의 핸드북》(The Handbook of Biologically Active Peptides)에 따르면 펩타이드의 일부 부류에는 식물 펩타이드, 세균/[[항균 펩타이드]], 균류 펩타이드, 무척추동물 펩타이드, 양서류/피부 펩타이드, 독 펩타이드, 암/항암 펩타이드, 백신 펩타이드, 면역/염증 펩타이드, 뇌 펩타이드, [[펩타이드 호르몬|내분비 펩타이드]], 섭취 펩타이드, 위장 펩타이드, 심혈관 펩타이드, 신장 펩타이드, 호흡 펩타이드, 아편 펩타이드, [[신경영양인자|신경영양]] 펩타이드 및 혈액-뇌 펩타이드 등이 있다.<ref>{{cite book|title=Handbook of Biologically Active Peptides|editor=Abba J. Kastin|edition= 2nd|year=2013|isbn=978-0-12-385095-9}}</ref>
{{본문|펩타이드 결합}}
[[파일:Peptide Synthesis.svg|섬네일|centre|upright=3.0|alt=Table of amino acids|펩타이드 결합의 간략한 모식도]]


일부 리보솜 펩타이드는 [[단백질 분해]]의 대상이 된다. 이러한 기능은 일반적으로 고등 생물에서 [[호르몬]] 및 신호 분자로 기능하게 한다. 일부 미생물은 [[마이크로신]] 및 [[박테리오신]]과 같은 [[항생제]]로 펩타이드를 생성한다.<ref>{{cite journal |vauthors=Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S |title=Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria |journal=Natural Product Reports |volume=24 |issue=4 |pages=708–34 |date=August 2007 |pmid=17653356 |doi=10.1039/b516237h}}</ref>
== 예시 ==
이 문단의 펩타이드 계열은 일반적으로 [[호르몬]] 활성이 있는 [[리보솜]] 펩타이드이다. 이러한 모든 펩티드는 [[세포]]에 의해 더 긴 "프로펩티드(propeptides)" 또는 "전단백(proproteins)"으로 합성되고 세포를 빠져나가기 전에 잘리고 신호 기능을 수행하는 [[혈류 역학|혈류]]로 방출된다.


펩타이드는 종종 [[인산화]], [[하이드록실화]], [[설폰화]], [[팔미토일화]], [[글리코실화]] 및 [[이황화물]] 형성과 같은 [[번역 후 변형]]을 겪는다. 일반적으로 펩타이드는 선형이지만 올가미 구조도 관찰되었다.<ref>{{cite journal |vauthors=Pons M, Feliz M, Antònia Molins M, Giralt E |title=Conformational analysis of bacitracin A, a naturally occurring lariat |journal=Biopolymers |volume=31 |issue=6 |pages=605–12 |date=May 1991 |pmid=1932561 |doi=10.1002/bip.360310604|s2cid=10924338 }}</ref> [[오리너구리 독]]에서 L-아미노산을 D-아미노산으로 라세미화하는 것과 같은 보다 더 특이한 변형도 일어난다.<ref>{{cite journal |vauthors=Torres AM, Menz I, Alewood PF, etal |title=D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus |journal=FEBS Letters |volume=524 |issue=1–3 |pages=172–6 |date=July 2002 |pmid=12135762 |doi=10.1016/S0014-5793(02)03050-8 |s2cid=3015474 |doi-access=free }}</ref>
문단 속 단어는 번역 과정의 오류를 피하기 위해 소제목을 제외하고는 다 영문 명칭을 그대로 차용하였다.<!-- 출처와 함께 번역 수정 바람 -->


[[비리보솜 펩타이드]]는 [[리보솜]]이 아니라 [[효소]]에 의해 만들어진다. 일반적인 비리보솜 펩타이드는 대부분의 [[호기성 생물]]에서 [[항산화물질|항산화]] 방어 성분인 [[글루타티온]]이다.<ref name=MeisterB>{{cite journal |author=Meister A, Anderson ME |title=Glutathione |journal=Annual Review of Biochemistry |volume=52 |issue= 1|pages=711–60 |year=1983 |pmid=6137189 |doi=10.1146/annurev.bi.52.070183.003431|last2=Anderson }}</ref> 다른 비리보솜 펩타이드는 [[단세포 생물]], [[식물]], [[균류]]에서 가장 일반적이며, 비리보솜 펩타이드 합성효소라고 하는 [[모듈성 (생물학)|모듈식]] 효소 복합체에 의해 합성된다.<ref>{{cite journal |author=Hahn M, Stachelhaus T |title=Selective interaction between nonribosomal peptide synthetases is facilitated by short communication-mediating domains |journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America |volume=101 |issue=44 |pages=15585–90 |date=November 2004 |pmid=15498872 |pmc=524835 |doi=10.1073/pnas.0404932101|bibcode = 2004PNAS..10115585H |last2=Stachelhaus |doi-access=free }}</ref>
=== 항균 펩타이드(Antimicrobial peptides) ===


이러한 복합체는 보통 유사한 방식으로 배치되며, [[생성물]]에 대해 다양한 화학적 변형을 수행하기 위해 다양한 모듈을 포함할 수 있다.<ref>{{cite journal |author=Finking R, Marahiel MA |title=Biosynthesis of nonribosomal peptides1 |journal=Annual Review of Microbiology |volume=58 |issue= 1|pages=453–88 |year=2004 |pmid=15487945 |doi=10.1146/annurev.micro.58.030603.123615|last2=Marahiel }}</ref> 선형의 비리보솜 펩타이드도 일반적이지만 이러한 펩타이드는 보통 [[고리형 화합물|고리형]]이고 고도로 복잡한 고리 구조를 가질 수 있다. 이러한 시스템은 [[지방산]]과 [[폴리케타이드]]를 만드는 체계와 밀접하게 관련되어 있기 때문에 혼성체 화합물이 종종 발견된다. [[옥사졸]] 또는 [[싸이아졸]]의 존재는 보통 화합물이 이러한 방식으로 합성되었음을 나타낸다.<ref>{{cite journal |author=Du L, Shen B |title=Biosynthesis of hybrid peptide-polyketide natural products |journal=Current Opinion in Drug Discovery & Development |volume=4 |issue=2 |pages=215–28 |date=March 2001 |pmid=11378961|last2=Shen }}</ref>
* Magainin family
* Cecropin family
* Cathelicidin family
* Defensin family


'''펩톤'''({{llang|en|peptone}})은 동물성 우유 또는 [[단백질 분해]]에 의해 소화된 고기에서 유래한다.<ref>{{cite web|url=http://www.usvpeptides.com|title=UsvPeptides- USVPeptides is a leading pharmaceutical company in India|website=USVPeptides}}</ref> 작은 펩타이드를 포함하는 것 외에도 결과로 생성되는 물질에는 [[지방]], [[금속]], [[염]], [[비타민]] 및 기타 많은 생물학적 화합물이 포함된다. 펩톤은 생장하는 세균과 곰팡이를 위한 영양 배지에 사용된다.<ref>{{cite book|last1=Payne|first1=J. W.|first2=Anthony H.|last2=Rose|first3=D. W.|url=https://www.google.co.in/books/edition/_/QgQuTYSW8A4C?hl=en&gbpv=1&dq=peptides&pg=PA147|last3=Tempest|title=Advances in Microbial Physiology, Volume 13|chapter=Peptides and micro-organisms |volume=13 |pages=55–160|date=27 September 1974|pmid=775944|doi=10.1016/S0065-2911(08)60038-7|publisher=Elsevier Science|location=Oxford, England|series=Advances in Microbial Physiology|isbn=9780080579719|oclc=1049559483}}</ref>
=== 타키키닌 펩타이드(Tachykinin peptides) ===


펩타이드 단편은 공급원 단백질을 식별하거나 정량화하는 데 사용되는 단백질 단편을 나타낸다.<ref>{{cite journal |vauthors=Hummel J, Niemann M, Wienkoop S, Schulze W, Steinhauser D, Selbig J, Walther D, Weckwerth W |title=ProMEX: a mass spectral reference database for proteins and protein phosphorylation sites |journal=BMC Bioinformatics |volume=8|pages=216 |year=2007 |pmid=17587460 |pmc=1920535 |doi=10.1186/1471-2105-8-216|issue=1}}</ref> 종종 이들은 통제된 샘플에 대해 실험실에서 수행된 효소 분해의 산물이지만 자연적인 영향에 의해 분해된 법의학 또는 고생물학 샘플일 수도 있다.<ref>{{cite book |author=Webster J, Oxley D |title=Peptide mass fingerprinting: protein identification using MALDI-TOF mass spectrometry |volume=310 |pages=227–40 |year=2005 |pmid=16350956 |doi=10.1007/978-1-59259-948-6_16 |series=Methods in Molecular Biology |isbn=978-1-58829-399-2 |last2=Oxley |url-access=registration |url=https://archive.org/details/chemicalgenomics00zand_0/page/227 }}</ref><ref>{{cite journal |author=Marquet P, Lachâtre G |title=Liquid chromatography-mass spectrometry: potential in forensic and clinical toxicology |journal=Journal of Chromatography B |volume=733 |issue=1–2 |pages=93–118 |date=October 1999 |pmid=10572976 |doi=10.1016/S0378-4347(99)00147-4|last2=Lachâtre }}</ref>
* Substance P
* Kassinin
* Neurokinin A
* Eledoisin
* Neurokinin B


== 화학 합성 ==
=== 혈관작동성장펩타이드(血管作動性腸, Vasoactive intestinal peptides)<ref>{{웹 인용|url=https://en.dict.naver.com/#/entry/enko/e09ba6eec6b54758a063995b17772e45|제목=번역 명칭 유래|웹사이트=네이버 어학사전|확인날짜=2021/11/17}}</ref> ===
{{본문|펩타이드 합성}}
{|
|[[파일:Peptide Synthesis.svg|섬네일|왼쪽|900px|[[플루오레닐메틸옥시카보닐 보호기|Fmoc]]-α-[[아민]]-보호 [[아미노산]]을 이용한 링크(rink) 아마이드 [[수지]]에서의 고체상 펩타이드 합성]]
|}


== 패밀리의 예시 ==
* VIP ('''''V'''asoactive '''I'''ntestinal '''P'''eptide''; PHM27)
이 부류의 펩타이드 패밀리는 일반적으로 호르몬 활성이 있는 리보솜 펩타이드이다. 이러한 모든 펩타이드는 세포에 의해 더 긴 "프로펩타이드(propeptide)" 또는 "전구단백질(proprotein)"로 합성되고 세포를 빠져 나가기 전에 절단된다. 이들은 신호전달 기능을 수행하는 혈류로 방출된다.
* PACAP '''''P'''ituitary '''A'''denylate '''C'''yclase '''A'''ctivating '''P'''eptide''
* Peptide PHI 27 ('''''P'''eptide '''H'''istidine '''I'''soleucine 27'')
* GHRH 1-24 ''('''G'''rowth '''H'''ormone '''R'''eleasing '''H'''ormone 1-24)''
* Glucagon
* Secretin


=== 췌장 폴리펩타이드 관련 펩타이드(Pancreatic polypeptide-related peptides) ===
=== 항균 펩타이드 ===
* [[마가이닌]] 패밀리
* [[세크로핀]] 패밀리
* [[카텔리시딘]] 패밀리
* [[디펜신]] 패밀리


=== 타키키닌 펩타이드 ===
* NPY ''('''N'''euro'''P'''eptide '''Y''')''
{{main |타키키닌 펩타이드}}
* PYY ''('''P'''eptide '''YY''')''
* [[P 물질]]
* APP ''('''A'''vian '''P'''ancreatic '''P'''olypeptide)''
* [[카시닌]]
* PPY '''''P'''ancreatic '''P'''ol'''Y'''peptide''
* [[뉴로키닌 A]]
* [[엘레도이신]]
* [[뉴로키닌 B]]


=== 혈관작동성 장 펩타이드 ===
=== 오피오이드 펩타이드(Opioid peptides) ===
{{main |세크레틴 패밀리}}
* Proopiomelanocortin (POMC) peptides
* [[혈관작동성 장 펩타이드]] (VIP, Vasoactive Intestinal Peptide, PHM27)
* Enkephalin pentapeptides
* [[뇌하수체 아데닐산 고리화효소 활성화 펩타이드]] (PACAP, Pituitary Adenylate Cyclase Activating Peptide)
* Prodynorphin peptides
* [[펩타이드 PHI]] 27 (Peptide PHI 27, Peptide Histidine Isoleucine 27)
* [[성장호르몬 방출호르몬]] 1-24 (GHRH 1-24, Growth Hormone Releasing Hormone 1-24)
* [[글루카곤]]
* [[세크레틴]]


=== 췌장 폴리펩타이드 관련 펩타이드 ===
=== 칼시토닌 펩타이드(Calcitonin peptides) ===
* [[신경펩타이드 Y]] (NPY, NeuroPeptide Y)
* [[펩타이드 YY]] (PYY, Peptide YY)
* 조류 췌장 폴리펩타이드 (APP, Avian Pancreatic Polypeptide)
* [[췌장 폴리펩타이드]] (PPY, Pancreatic PolYpeptide)


=== 오피오이드 펩타이드 ===
* Calcitonin
{{main|오피오이드 펩타이드}}
* Amylin
* [[프로오피오멜라노코르틴]] (POMC) 펩타이드
* AGG01
* [[엔케팔린]] 펜타펩타이드
* [[프로디노르핀]] 펩타이드


=== 자가 조립 펩타이드(Self-Assembling peptides) ===
=== 칼시토닌 펩타이드 ===
* [[칼시토닌]]
* [[아밀린]]
* [[AGG01]]


=== 자가 조립 펩타이드 ===
* Aromatic short peptides
* 방향족 짧은 펩타이드<ref>{{cite journal|last1=Tao|first1=Kai|last2=Makam|first2=Pandeeswar|last3=Aizen|first3=Ruth|last4=Gazit|first4=Ehud|title=Self-assembling peptide semiconductors |journal=Science |volume=358 |issue=6365 |pages=eaam9756 |date=17 Nov 2017 |doi=10.1126/science.aam9756|pmid=29146781|pmc=5712217}}</ref><ref>{{cite journal|last1=Tao|first1=Kai|last2=Levin|first2=Aviad|last3=Adler-Abramovich|first3=Lihi|last4=Gazit|first4=Ehud|title=Fmoc-modified amino acids and short peptides: simple bio-inspired building blocks for the fabrication of functional materials |journal=Chem. Soc. Rev. |volume=45 |issue=14 |pages=3935–3953 |date=26 Apr 2016 |doi=10.1039/C5CS00889A|pmid=27115033}}</ref>
* Biomimetic peptides
* 생체모방 펩타이드<ref>{{cite journal|last1=Tao|first1=Kai|last2=Wang|first2=Jiqian|last3=Zhou|first3=Peng|last4=Wang|first4=Chengdong|last5=Xu|first5=Hai|last6=Zhao|first6=Xiubo|last7=Lu|first7=Jian R.|title=Self-Assembly of Short Aβ(16−22) Peptides: Effect of Terminal Capping and the Role of Electrostatic Interaction |journal=Langmuir |volume=27 |issue=6 |pages=2723–2730 |date=February 10, 2011 |doi=10.1021/la1034273|pmid=21309606}}</ref>
* Peptide amphiphiles
* [[양친매성 펩타이드]]<ref>{{cite journal|authors=Ian Hamley |title=Self-Assembly of Amphiphilic Peptides |journal=Soft Matter |volume=7 |pages=4122–4138 |date=2011 |issue=9 |doi=10.1039/C0SM01218A|bibcode=2011SMat....7.4122H |url=http://centaur.reading.ac.uk/19780/1/AmphPeptReviewRevised.pdf }}</ref><ref>{{cite journal|authors=Kai Tao, Guy Jacoby, Luba Burlaka, Roy Beck, Ehud Gazit|title=Design of Controllable Bio-Inspired Chiroptic Self-Assemblies |journal=Biomacromolecules |volume=17 |issue=9 |pages=2937–2945 |date=July 26, 2016 |doi=10.1021/acs.biomac.6b00752|pmid=27461453}}</ref><ref>{{cite journal|authors=Kai Tao, Aviad Levin, Guy Jacoby, Roy Beck, Ehud Gazit|title=Entropic Phase Transitions with Stable Twisted Intermediates of Bio‐Inspired Self‐Assembly |journal=Chem. Eur. J. |volume=22 |issue=43 |pages=15237–15241 |date=23 August 2016 |doi=10.1002/chem.201603882|pmid=27550381}}</ref><ref>{{cite journal|authors=Donghui Jia, Kai Tao, Jiqian Wang, Chengdong Wang, Xiubo Zhao, Mohammed Yaseen, Hai Xu, Guohe Que, John R. P. Webster, Jian R. Lu|title=Dynamic Adsorption and Structure of Interfacial Bilayers Adsorbed from Lipopeptide Surfactants at the Hydrophilic Silicon/Water Interface: Effect of the Headgroup Length |journal=Langmuir |volume=27 |issue=14 |pages=8798–8809 |date=June 16, 2011 |doi=10.1021/la105129m|pmid=21675796}}</ref>
* Peptide dendrimers
*펩타이드 덴드리머<ref>{{Cite journal|last1=Heitz|first1=Marc|last2=Javor|first2=Sacha|last3=Darbre|first3=Tamis|last4=Reymond|first4=Jean-Louis|date=2019-08-21|title=Stereoselective pH Responsive Peptide Dendrimers for siRNA Transfection|journal=Bioconjugate Chemistry|language=en|volume=30|issue=8|pages=2165–2182|doi=10.1021/acs.bioconjchem.9b00403|pmid=31398014|s2cid=199519310|issn=1043-1802}}</ref>


=== 그 외 펩타이드 ===
=== 기타 펩타이드 ===
* [[뇌 나트륨이뇨 펩타이드]] (BNP, brain natriuretic peptide) – 심근에서 생산되며 의학적 진단에 유용하다.

* [[락토트라이펩타이드]] – 락토트라이펩타이드는 [[혈압]]을 감소시킬 수 있지만<ref>{{cite journal |author=Boelsma E, Kloek J |title=Lactotripeptides and antihypertensive effects: a critical review |journal=The British Journal of Nutrition |volume=101 |issue=6 |pages=776–86 |date=March 2009 |pmid=19061526 |doi=10.1017/S0007114508137722|last2=Kloek |doi-access=free }}</ref><ref>{{cite journal |vauthors=Xu JY, Qin LQ, Wang PY, Li W, Chang C |title=Effect of milk tripeptides on blood pressure: a meta-analysis of randomized controlled trials |journal=Nutrition |volume=24 |issue=10 |pages=933–40 |date=October 2008 |pmid=18562172 |doi=10.1016/j.nut.2008.04.004}}</ref><ref>{{cite journal |author=Pripp AH |title=Effect of peptides derived from food proteins on blood pressure: a meta-analysis of randomized controlled trials |journal=Food & Nutrition Research |volume=52 |pages= 10.3402/fnr.v52i0.1641|year=2008 |pmid=19109662 |pmc=2596738 |doi=10.3402/fnr.v52i0.1641}}</ref> 증거는 혼재되어 있다.<ref>{{cite journal |vauthors=Engberink MF, Schouten EG, Kok FJ, van Mierlo LA, Brouwer IA, Geleijnse JM |title=Lactotripeptides show no effect on human blood pressure: results from a double-blind randomized controlled trial |journal=Hypertension |volume=51 |issue=2 |pages=399–405 |date=February 2008 |pmid=18086944 |doi=10.1161/HYPERTENSIONAHA.107.098988|doi-access=free }}</ref>
* B-type Natriuretic Peptide (BNP) - produced in the myocardium and useful in medical diagnosis
* 중국 전통 의학에서 조혈을 위한 아교(阿膠, Colla Corii Asini)의 펩타이드 성분<ref>{{cite journal|last1=Wu|first1=Hongzhong|last2=Ren|first2=Chunyan|last3=Yang|first3=Fang|last4=Qin|first4=Yufeng|last5=Zhang|first5=Yuanxing|last6=Liu|first6=Jianwen|title=Extraction and identification of collagen-derived peptides with hematopoietic activity from Colla Corii Asini|journal=Journal of Ethnopharmacology|date=April 2016|volume=182|pages=129–136|doi=10.1016/j.jep.2016.02.019|pmid=26911525}}</ref>
* Lactotripeptides - Lactotripeptides might reduce blood pressure, although the evidence is mixed.
* Peptidic components from traditional Chinese medicine Colla Corii Asini in hematopoiesis.


== 용어 ==
== 용어 ==
=== 길이에 따른 용어 ===
펩타이드와 관련된 여러 용어는 길이에 대한 엄격한 정의가 없으며, 그 사용에서 중복되는 경우가 많다.


* 폴리펩타이드는 많은 아미노산들(임의의 길이)이 [[아마이드 결합]]에 의해 결합된 단일 선형 사슬이다.
=== 길이 ===
* [[단백질]]은 하나 이상의 폴리펩타이드(약 50개 이상의 아미노산들로 구성)로 구성된다.
펩타이드와 관련된 여러 용어에는 엄격한 길이 정의가 없으며 사용이 중복되는 경우가 많다. 폴리펩타이드는 [[펩타이드 결합|아미드 결합]]에 의해 함께 고정된 많은 아미노산(임의의 길이)의 단일 선형 사슬이다.
* [[올리고펩타이드]]는 단지 몇 개의 아미노산(2개에서 20개 사이)들로 구성된다.


[[파일:Tripeptide Val-Gly-Ala Formula V1.svg|섬네일|300px|<span style="color:green;">'''녹색'''</span>으로 표시된 [[N 말단|아미노 말단]]([[발린|<span style="color:green;">'''L-발린'''</span>]])과 <span style="color:blue;">'''파란색'''</span>으로 표시된 [[C 말단|카복실 말단]]([[알라닌|<span style="color:blue;">'''L-알라닌'''</span>]])을 가지고 있는 [[트라이펩타이드]] (예: [[발린|Val]]-[[글리신|Gly]]-[[알라닌|Ala]])]]
* 단백질은 하나 이상의 폴리펩티드(약 50개 이상의 아미노산 길이)로 구성된다.
* 올리고펩티드는 단지 몇 개의 아미노산(2개에서 20개 사이)으로 구성된다.


=== 아미노산의 수 ===
=== 아미노산의 수에 따른 용어 ===
정의된 길이의 [[펩티드 결합|펩티드]]는 [[국제 순수·응용 화학 연합|IUPAC]] 수치 승수 접두사를 사용하여 명명된다.
정의된 길이의 펩타이드는 [[IUPAC 숫자 접두사]]를 사용하여 명명한다.


* 모노펩타이드는 1개의 아미노산을 가지고 있다.
# 모노펩타이드에는 하나의 아미노산이 있다.
* [[다이펩타이드]]는 2개의 아미노산을 가지고 있다.
# 디펩티드에는 두 개의 아미노산이 있다.
# 트리펩타이드에는 3개의 아미노산이 있다.
* [[트라이펩타이드]]는 3개의 아미노산을 가지고 있다.
# 테트라펩타이드에는 4개의 아미노산이 있다.
* [[테트라펩타이드]]는 4개의 아미노산을 가지고 있다.
# 펜타펩타이드에는 5개의 아미노산이 있다.
* 펜타펩타이드는 5개의 아미노산을 가지고 있다.
# 헥사펩타이드에는 6개의 아미노산이 있다.
* 헥사펩타이드는 6개의 아미노산을 가지고 있다.
# 헵타펩티드에는 7개의 아미노산이 있다.
* 헵타펩타이드는 7개의 아미노산을 가지고 있다.
# 옥타펩티드에는 8개의 아미노산(예: [[앤지오텐신|안지오텐신 II]])이 있다.
* 옥타펩타이드는 8개의 아미노산을 가지고 있다 (예: [[안지오텐신 II]]).
# 노나펩티드에는 9개의 아미노산(예: [[옥시토신]])이 있다.
* 노나펩타이드는 9개의 아미노산을 가지고 있다 (예: [[옥시토신]]).
# 데카펩티드에는 10개의 아미노산(예: 성선 자극 호르몬 방출 호르몬 및 [[앤지오텐신|안지오텐신 I]])이 있다.
* 데카펩타이드는 10개의 아미노산을 가지고 있다 (예: [[생식샘자극호르몬 방출호르몬]] 및 [[안지오텐신 I]]).


=== 기능 ===
=== 기능에 따른 용어 ===
* [[신경펩타이드]]는 [[신경 조직]]과 결합하여 활성을 갖는 펩타이드이다.
* [[지질펩타이드]]는 [[지질 (생물학)|지질]]이 결합된 펩타이드이고, [[펩두신]]은 [[G 단백질 연결 수용체]]와 상호작용을 하는 지질펩타이드이다.
* [[펩타이드 호르몬]]은 [[호르몬]]으로 작용하는 펩타이드이다.
* [[프로테오스]]는 단백질의 가수분해에 의해 생성되는 펩타이드의 혼합물이다. 이 용어는 다소 구식 용어이다.
* 펩타이드작동성 작용제(또는 약물)은 신체 또는 뇌의 펩타이드 시스템을 직접적으로 조절하는 기능을 하는 화학 물질이다. 예로는 [[신경펩타이드작동성 작용제]]인 [[오피오이드작동성 작용제]]가 있다.
* 세포 투과 펩타이드는 세포막을 투과할 수 있는 펩타이드이다.


== 같이 보기 ==
* 신경펩티드는 신경조직과 결합하여 활성을 갖는 펩티드이다.
{{wikiquote}}
* 리포펩티드는 [[지질 (생물학)|지질]]이 연결된 펩티드이고, 펩두신은 [[G 단백질 연결 수용체|GPCR]]과 상호작용하는 리포펩티드이다.
{{Div col|colwidth=20em}}
* 펩타이드 호르몬은 [[호르몬]]으로 작용하는 펩타이드이다.
* [[아세틸 헥사펩타이드-3]]
* 프로테오스는 [[단백질]]의 가수분해에 의해 생성된 펩타이드의 혼합물이다.
* [[쇠고기 펩타이드]]
* 펩티드 작용제(또는 약물)는 신체 또는 뇌의 펩티드 시스템을 직접 조절하는 기능을 하는 화학 물질이다. 예시로는 신경 펩티드 작용제인 오피오이드 작용제가 있다.
* [[콜라겐 혼성화 펩타이드]] – 조직의 변성 콜라겐과 결합할 수 있는 짧은 펩타이드
* [[세포]] 투과 펩타이드는 [[세포막]]을 투과할 수 있는 펩타이드이다.
* [[스피롤리고머|비스-펩타이드]]
* [[CLE 펩타이드]]
* [[상피 성장인자]]
* [[펩타이드 과학 저널]]
* [[락토트라이펩타이드]]
* [[마이크로펩타이드]]
* [[다기능성 펩타이드]]
* [[신경펩타이드]]
* [[팔미토일 펜타펩타이드-4]]
* [[랑게르한스섬]]
* [[펩타이드 스펙트럼 라이브러리]]
* [[펩타이드 합성]]
* [[펩티도미메틱]] ([[펩토이드 peptoid]] 및 [[베타-펩타이드|β-펩타이드]])은 펩타이드에 대해 다른 특성을 갖는다.
* [[단백질 태그]] – 단백질의 분리 또는 검출을 가능하게 하는 펩타이드 서열의 첨가를 설명함
* [[레플리킨스]]
* [[리보솜]]
* [[번역 (생물학)]]
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== 각주 ==
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{{글로벌|제목=펩티드|주소=https://ko.wikisource.org/wiki/%EA%B8%80%EB%A1%9C%EB%B2%8C_%EC%84%B8%EA%B3%84_%EB%8C%80%EB%B0%B1%EA%B3%BC%EC%82%AC%EC%A0%84/%EC%83%9D%EB%AC%BCII%C2%B7%EC%8B%9D%EB%AC%BC%C2%B7%EA%B4%80%EC%B0%B0/%EC%83%9D%EB%AA%85%EA%B3%BC_%EB%AC%BC%EC%A7%88/%EC%83%9D%EB%AC%BC%EC%B2%B4%EB%A5%BC_%EB%A7%8C%EB%93%9C%EB%8A%94_%EB%AC%BC%EC%A7%88/%EC%83%9D%EB%AC%BC%EC%B2%B4%EB%A5%BC_%EB%A7%8C%EB%93%9C%EB%8A%94_%EC%9C%A0%EA%B8%B0%EB%AC%BC#%ED%8E%A9%ED%8B%B0%EB%93%9C}}


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2022년 5월 11일 (수) 12:13 판

녹색으로 표시된 아미노 말단(L-발린)과 파란색으로 표시된 카복실 말단(L-알라닌)을 가지고 있는 테트라펩타이드 (예: Val-Gly-Ser-Ala)

펩타이드(영어: peptide)는 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산들의 짧은 사슬이다.[1][2] 펩타이드라는 용어는 "소화되다(digested)"라는 의미의 고대 그리스어 "πεπτός (peptós)", "소화하다(to digest)"라는 의미의 고대 그리스어 "πέσσειν (péssein)"에서 유래하였다. 아미노산이 20개 미만인 사슬을 올리고펩타이드라고 하며, 올리고펩타이드는 다이펩타이드, 트라이펩타이드, 테트라펩타이드를 포함한다.

폴리펩타이드(영어: polypeptide)는 보다 더 길고, 연속적이며, 가지가 없는 펩타이드 사슬이다.[3] 따라서 펩타이드는 핵산, 올리고당류, 다당류 및 기타 분자들과 함께 생물학적 중합체 및 올리고머의 광범위한 화학적 부류에 속한다.

대략 50개 이상의 아미노산을 포함하는 폴리펩타이드를 단백질이라고 한다.[3][4][5] 단백질은 생물학적 방식으로 배열된 하나 이상의 폴리펩타이드로 구성되며, 보통 조효소 및 보조 인자와 같은 리간드, 또는 다른 단백질 또는 DNA나 RNA와 같은 다른 거대분자, 또는 복잡한 거대분자 집합체와 결합한다.[6]

펩타이드에 포함된 아미노산을 잔기라고 한다. 각각의 아마이드 결합이 형성될 때 물 분자가 방출된다.[7] 고리형 펩타이드를 제외한 모든 펩타이드는 펩타이드 양쪽 말단에 각각 N-말단(아미노기)과 C-말단(카복실기) 잔기를 갖는다.

종류

많은 종류의 펩타이드들이 알려져 있다. 펩타이드들은 공급원과 기능에 따라 분류되거나 범주화되었다. 《생물학적 활성 펩타이드의 핸드북》(The Handbook of Biologically Active Peptides)에 따르면 펩타이드의 일부 부류에는 식물 펩타이드, 세균/항균 펩타이드, 균류 펩타이드, 무척추동물 펩타이드, 양서류/피부 펩타이드, 독 펩타이드, 암/항암 펩타이드, 백신 펩타이드, 면역/염증 펩타이드, 뇌 펩타이드, 내분비 펩타이드, 섭취 펩타이드, 위장 펩타이드, 심혈관 펩타이드, 신장 펩타이드, 호흡 펩타이드, 아편 펩타이드, 신경영양 펩타이드 및 혈액-뇌 펩타이드 등이 있다.[8]

일부 리보솜 펩타이드는 단백질 분해의 대상이 된다. 이러한 기능은 일반적으로 고등 생물에서 호르몬 및 신호 분자로 기능하게 한다. 일부 미생물은 마이크로신 및 박테리오신과 같은 항생제로 펩타이드를 생성한다.[9]

펩타이드는 종종 인산화, 하이드록실화, 설폰화, 팔미토일화, 글리코실화 및 이황화물 형성과 같은 번역 후 변형을 겪는다. 일반적으로 펩타이드는 선형이지만 올가미 구조도 관찰되었다.[10] 오리너구리 독에서 L-아미노산을 D-아미노산으로 라세미화하는 것과 같은 보다 더 특이한 변형도 일어난다.[11]

비리보솜 펩타이드는 리보솜이 아니라 효소에 의해 만들어진다. 일반적인 비리보솜 펩타이드는 대부분의 호기성 생물에서 항산화 방어 성분인 글루타티온이다.[12] 다른 비리보솜 펩타이드는 단세포 생물, 식물, 균류에서 가장 일반적이며, 비리보솜 펩타이드 합성효소라고 하는 모듈식 효소 복합체에 의해 합성된다.[13]

이러한 복합체는 보통 유사한 방식으로 배치되며, 생성물에 대해 다양한 화학적 변형을 수행하기 위해 다양한 모듈을 포함할 수 있다.[14] 선형의 비리보솜 펩타이드도 일반적이지만 이러한 펩타이드는 보통 고리형이고 고도로 복잡한 고리 구조를 가질 수 있다. 이러한 시스템은 지방산과 폴리케타이드를 만드는 체계와 밀접하게 관련되어 있기 때문에 혼성체 화합물이 종종 발견된다. 옥사졸 또는 싸이아졸의 존재는 보통 화합물이 이러한 방식으로 합성되었음을 나타낸다.[15]

펩톤(영어: peptone)은 동물성 우유 또는 단백질 분해에 의해 소화된 고기에서 유래한다.[16] 작은 펩타이드를 포함하는 것 외에도 결과로 생성되는 물질에는 지방, 금속, 염, 비타민 및 기타 많은 생물학적 화합물이 포함된다. 펩톤은 생장하는 세균과 곰팡이를 위한 영양 배지에 사용된다.[17]

펩타이드 단편은 공급원 단백질을 식별하거나 정량화하는 데 사용되는 단백질 단편을 나타낸다.[18] 종종 이들은 통제된 샘플에 대해 실험실에서 수행된 효소 분해의 산물이지만 자연적인 영향에 의해 분해된 법의학 또는 고생물학 샘플일 수도 있다.[19][20]

화학 합성

 이 부분의 본문은 펩타이드 합성입니다.
Fmoc-α-아민-보호 아미노산을 이용한 링크(rink) 아마이드 수지에서의 고체상 펩타이드 합성

패밀리의 예시

이 부류의 펩타이드 패밀리는 일반적으로 호르몬 활성이 있는 리보솜 펩타이드이다. 이러한 모든 펩타이드는 세포에 의해 더 긴 "프로펩타이드(propeptide)" 또는 "전구단백질(proprotein)"로 합성되고 세포를 빠져 나가기 전에 절단된다. 이들은 신호전달 기능을 수행하는 혈류로 방출된다.

항균 펩타이드

타키키닌 펩타이드

 이 부분의 본문은 타키키닌 펩타이드입니다.

혈관작동성 장 펩타이드

 이 부분의 본문은 세크레틴 패밀리입니다.

췌장 폴리펩타이드 관련 펩타이드

오피오이드 펩타이드

 이 부분의 본문은 오피오이드 펩타이드입니다.

칼시토닌 펩타이드

자가 조립 펩타이드

기타 펩타이드

용어

길이에 따른 용어

펩타이드와 관련된 여러 용어는 길이에 대한 엄격한 정의가 없으며, 그 사용에서 중복되는 경우가 많다.

  • 폴리펩타이드는 많은 아미노산들(임의의 길이)이 아마이드 결합에 의해 결합된 단일 선형 사슬이다.
  • 단백질은 하나 이상의 폴리펩타이드(약 50개 이상의 아미노산들로 구성)로 구성된다.
  • 올리고펩타이드는 단지 몇 개의 아미노산(2개에서 20개 사이)들로 구성된다.
녹색으로 표시된 아미노 말단(L-발린)과 파란색으로 표시된 카복실 말단(L-알라닌)을 가지고 있는 트라이펩타이드 (예: Val-Gly-Ala)

아미노산의 수에 따른 용어

정의된 길이의 펩타이드는 IUPAC 숫자 접두사를 사용하여 명명한다.

  • 모노펩타이드는 1개의 아미노산을 가지고 있다.
  • 다이펩타이드는 2개의 아미노산을 가지고 있다.
  • 트라이펩타이드는 3개의 아미노산을 가지고 있다.
  • 테트라펩타이드는 4개의 아미노산을 가지고 있다.
  • 펜타펩타이드는 5개의 아미노산을 가지고 있다.
  • 헥사펩타이드는 6개의 아미노산을 가지고 있다.
  • 헵타펩타이드는 7개의 아미노산을 가지고 있다.
  • 옥타펩타이드는 8개의 아미노산을 가지고 있다 (예: 안지오텐신 II).
  • 노나펩타이드는 9개의 아미노산을 가지고 있다 (예: 옥시토신).
  • 데카펩타이드는 10개의 아미노산을 가지고 있다 (예: 생식샘자극호르몬 방출호르몬 및 안지오텐신 I).

기능에 따른 용어

같이 보기

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각주

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미디어 분류가 있습니다.
  1. ↑ Hamley, I W (September 2020). 《introduction to Peptide Science》. Wiley. ISBN 9781119698173. 
  2. ↑ Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2005). Principles of Biochemistry (4th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
  3. ↑ 가 나 Saladin, K (2011년 1월 13일). 《Anatomy & physiology: the unity of form and function》 6판. McGraw-Hill. 67쪽. ISBN 9780073378251. 
  4. ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). 온라인 수정 버전: (2006–) "proteins". doi 10.1351/goldbook.P04898
  5. ↑ “What are peptides”. Zealand Pharma A/S. 2019년 4월 29일에 원본 문서에서 보존된 문서. 
  6. ↑ Ardejani, Maziar S.; Orner, Brendan P. (2013년 5월 3일). “Obey the Peptide Assembly Rules”. 《Science》 340 (6132): 561–562. Bibcode:2013Sci...340..561A. doi:10.1126/science.1237708. ISSN 0036-8075. PMID 23641105. S2CID 206548864. 
  7. ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). 온라인 수정 버전: (2006–) "amino-acid residue in a polypeptide". doi 10.1351/goldbook.A00279
  8. ↑ Abba J. Kastin, 편집. (2013). 《Handbook of Biologically Active Peptides》 2판. ISBN 978-0-12-385095-9. 
  9. ↑ Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S (August 2007). “Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria”. 《Natural Product Reports》 24 (4): 708–34. doi:10.1039/b516237h. PMID 17653356. 
  10. ↑ Pons M, Feliz M, Antònia Molins M, Giralt E (May 1991). “Conformational analysis of bacitracin A, a naturally occurring lariat”. 《Biopolymers》 31 (6): 605–12. doi:10.1002/bip.360310604. PMID 1932561. S2CID 10924338. 
  11. ↑ Torres AM, Menz I, Alewood PF, 외. (July 2002). “D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus”. 《FEBS Letters》 524 (1–3): 172–6. doi:10.1016/S0014-5793(02)03050-8. PMID 12135762. S2CID 3015474. 
  12. ↑ Meister A, Anderson ME; Anderson (1983). “Glutathione”. 《Annual Review of Biochemistry》 52 (1): 711–60. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189. 
  13. ↑ Hahn M, Stachelhaus T; Stachelhaus (November 2004). “Selective interaction between nonribosomal peptide synthetases is facilitated by short communication-mediating domains”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 101 (44): 15585–90. Bibcode:2004PNAS..10115585H. doi:10.1073/pnas.0404932101. PMC 524835. PMID 15498872. 
  14. ↑ Finking R, Marahiel MA; Marahiel (2004). “Biosynthesis of nonribosomal peptides1”. 《Annual Review of Microbiology》 58 (1): 453–88. doi:10.1146/annurev.micro.58.030603.123615. PMID 15487945. 
  15. ↑ Du L, Shen B; Shen (March 2001). “Biosynthesis of hybrid peptide-polyketide natural products”. 《Current Opinion in Drug Discovery & Development》 4 (2): 215–28. PMID 11378961. 
  16. ↑ “UsvPeptides- USVPeptides is a leading pharmaceutical company in India”. 《USVPeptides》. 
  17. ↑ Payne, J. W.; Rose, Anthony H.; Tempest, D. W. (1974년 9월 27일). 〈Peptides and micro-organisms〉. 《Advances in Microbial Physiology, Volume 13》. Advances in Microbial Physiology 13. Oxford, England: Elsevier Science. 55–160쪽. doi:10.1016/S0065-2911(08)60038-7. ISBN 9780080579719. OCLC 1049559483. PMID 775944. 
  18. ↑ Hummel J, Niemann M, Wienkoop S, Schulze W, Steinhauser D, Selbig J, Walther D, Weckwerth W (2007). “ProMEX: a mass spectral reference database for proteins and protein phosphorylation sites”. 《BMC Bioinformatics》 8 (1): 216. doi:10.1186/1471-2105-8-216. PMC 1920535. PMID 17587460. 
  19. ↑ Webster J, Oxley D; Oxley (2005). 《Peptide mass fingerprinting: protein identification using MALDI-TOF mass spectrometry》. Methods in Molecular Biology 310. 227–40쪽. doi:10.1007/978-1-59259-948-6_16. ISBN 978-1-58829-399-2. PMID 16350956. 
  20. ↑ Marquet P, Lachâtre G; Lachâtre (October 1999). “Liquid chromatography-mass spectrometry: potential in forensic and clinical toxicology”. 《Journal of Chromatography B》 733 (1–2): 93–118. doi:10.1016/S0378-4347(99)00147-4. PMID 10572976. 
  21. ↑ Tao, Kai; Makam, Pandeeswar; Aizen, Ruth; Gazit, Ehud (2017년 11월 17일). “Self-assembling peptide semiconductors”. 《Science》 358 (6365): eaam9756. doi:10.1126/science.aam9756. PMC 5712217. PMID 29146781. 
  22. ↑ Tao, Kai; Levin, Aviad; Adler-Abramovich, Lihi; Gazit, Ehud (2016년 4월 26일). “Fmoc-modified amino acids and short peptides: simple bio-inspired building blocks for the fabrication of functional materials”. 《Chem. Soc. Rev.》 45 (14): 3935–3953. doi:10.1039/C5CS00889A. PMID 27115033. 
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