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사이토크롬 b6f 복합체

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사이토크롬 b6f 복합체
클라미도모나스 레인하르드티이(Chlamydomonas reinhardtii)의 사이토크롬 b6f 복합체의 결정 구조(틀:PDB3). 지질 이중층의 탄화수소 경계는 빨간색과 파란색 선(각각 틸라코이드 내강 쪽과 스트로마 쪽)으로 표시된다.
식별자
EC 번호1.10.99.1
데이터베이스
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB 구조RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum

사이토크롬 b6f 복합체(영어: cytochrome b6f complex) 또는 플라스토퀴놀-플라스토시아닌 환원효소(영어: plastoquinol-plastocyanin reductase) (EC 1.10.99.1)는 식물, 시아노박테리아 및 녹조류의 엽록체의 틸라코이드 막에서 발견되는 효소로 플라스토퀴놀에서 플라스토시아닌으로 전자전달을 촉매한다.[1] 반응은 미토콘드리아 전자전달계의 사이토크롬 bc1 복합체(복합체 III)에 의해 촉매되는 반응과 유사하다. 광합성에서 사이토크롬 b6f 복합체는 광계 II와 광계 I 사이의 전자전달 과정에 관여하며, 전자전달과 동시에 양성자를 스트로마에서 틸라코이드 내부로 능동수송하여 틸라코이드 막을 경계로 전기화학적 기울기를 생성한다.[2] 이는 나중에 ATP 생성효소에 의해 ATP를 합성하는 데 사용된다.

효소 구조

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사이토크롬 b6f 복합체는 각 단량체가 8개의 소단위체로 구성된 이량체이다.[3] 이들은 PetG, PetL, PetM, PetN이라는 4개의 작은 소단위체(3~4 kDa)와 함께 c형 사이토크롬을 포함하는 32 kDa 사이토크롬 f, 저전위 및 고전위 헴기를 포함하는 25 kDa 사이토크롬 b6, [2Fe-2S] 클러스터를 포함하는 리에스케 철-황 단백질, 17 kDa의 소단위체 IV라는 4개의 큰 소단위체로 구성된다.[3][4] 총 분자량은 217 kDa이다.

클라미도모나스 레인하르드티이(Chlamydomonas reinhardtii) 마스티고클라두스 라미노수스(Mastigocladus laminosus), 노스톡속의 종으로부터 사이토크롬 b6f 복합체의 결정 구조를 얻었다. PCC 7120이 결정되었다.[2][5][6][7][8][9]

사이토크롬 b6f 복합체의 코어는 사이토크롬 bc1 복합체의 코어와 구조적으로 유사하다. 사이토크롬 b6와 소단위체 IV는 사이토크롬 b와 상동성이고,[10] 두 복합체의 리에스케 철-황 단백질은 상동성이다.[11] 그러나 사이토크롬 f와 사이토크롬 c1은 상동성이 아니다.[12]

사이토크롬 b6f 복합체에는 7개의 보결분자단이 포함되어 있다.[13][14] 4개는 사이토크롬 b6f 복합체와 사이토크롬 bc1 복합체 모두에서 발견(사이토크롬 c1과 f의 c형 헴, bc1과 b6f의 두 b형 헴(bp 및 bn), 리에스케 단백질의 [2Fe-2S] 클러스터이다. 사이토크롬 b6f 복합체에는 엽록소 a, β-카로틴, 헴 cn (헴 x라고도 함)이라는 3가지 독특한 보결분자단이 있다.[5]

사이토크롬 b6f 복합체 이량체의 코어 내의 단량체 간 공간은[9] 단백질 내 유전 환경의 조절을 통해 헴-헴 전자 전달에 방향성을 제공하는 지질에 의해 점유된다.[15]

생물학적 기능

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광합성에서 사이토크롬 b6f 복합체는 두 개의 광합성 반응 중심 복합체인 광계 II와 광계 I 사이의 전자와 에너지의 전달을 중계하는 동시에 양성자(H+)를 엽록체 스트로마로부터 틸라코이드 막을 가로질러 틸라코이드 내강으로 전달하는 기능을 한다.[2] 사이토크롬 b6f 복합체를 통한 전자 전달은 엽록체에서 ATP 합성을 촉진하는 양성자 기울기를 생성하는 역할을 한다.[4]

일반 식물 옆에 있는 담배(Nicotiana tabacum)의 사이토크롬 b6f 복합체 돌연변이 개체

별도의 반응에서 사이토크롬 b6f 복합체는 NADP+가 환원된 페레독신으로부터 전자를 수용할 수 없을 때 순환적 광인산화에서 중심적인 역할을 한다.[1] P700+의 에너지에 의해 구동되는 이 순환은 ATP 합성을 추진하는 데 사용할 수 있는 양성자 기울기의 형성에 기여한다. 이 순환은 광합성에 필수적이며,[16] 탄소 고정을 위한 ATP/NADPH 생산의 적절한 비율을 유지하는 데 도움을 주는 것으로 나타났다.[17][18]

사이토크롬 b6f 복합체 내의 p쪽 퀴놀 탈양성자화-산화 반응은 활성 산소의 생성과 관련되어 있다.[19] 퀴놀 산화 부위 내에 위치한 필수 엽록소 분자는 활성 산소의 생성 속도를 향상시키는 구조적, 비광화학적 기능을 수행하고 세포 내 통신을 위한 산화환원 경로를 제공하는 것으로 제안되었다.[20]

반응 메커니즘

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사이토크롬 b6f 복합체는 두 가지 이동형 산화환원 운반체인 플라스토퀴놀(QH2)과 플라스토사이아닌(Pc) 사이의 비순환적 전자 흐름 (1)과 순환적 전자 흐름 (2)을 담당한다.

H2O → 광계 II → QH2 → Cyt b6f → Pc → 광계 I → NADPH (1)
QH2 → Cyt b6f → Pc → 광계 I → Q (2)

사이토크롬 b6f 복합체는 플라스토퀴놀로부터 플라스토사이아닌으로의 전자 전달을 촉매하는 동시에 스트로마로부터 틸라코이드 내강으로 2개의 양성자를 펌핑한다.

QH2 + 2Pc(Cu2+) + 2H+ (스트로마) → Q + 2Pc(Cu+) + 4H+ (내강)[1]

이 반응은 복합체 III에서와 같이 Q 회로를 통해 일어난다.[21] 플라스토퀴놀은 전자 운반체 역할을 하며 전자 분기라고 불리는 메커니즘을 통해 2개의 전자를 고전위 및 저전위 전자전달계로 전달한다.[22] 이 복합체에는 Q 회로의 작동과 광합성에서 산화환원 감지 및 촉매 기능을 담당하는 전자 전달 네트워크를 형성하는 최대 3개의 플라스토퀴논 분자가 포함되어 있다.[23]

Q 회로

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사이토크롬 b6f 복합체의 Q 회로

Q 회로의 전반부

  1. 플라스토퀴놀(QH2)은 복합체의 양성(+)인 'p' 쪽(내강 쪽)에 결합한다. QH2는 철-황 중심에 의해 세미퀴논(SQ)으로 산화되고 2개의 양성자를 틸라코이드 내강으로 방출한다.
  2. 환원된 철-황 중심은 사이토크롬 f를 통해 전자를 플라스토사이아닌(Pc)로 전달한다.
  3. 저전위 전자전달계에서 세미퀴논(SQ)은 전자를 사이토크롬 b6의 헴 bp로 전달한다.
  4. 그런 다음 헴 bp는 전자를 헴 bn으로 전달한다.
  5. 헴 bn은 하나의 전자로 Q를 환원하여 세미퀴논(SQ)을 형성한다.

Q 회로의 후반부

  1. 두 번째 플라스토퀴놀(QH2)가 복합체에 결합한다.
  2. 고전위 전자전달계에서 하나의 전자가 다른 산화된 플라스토사이아닌(Pc)을 환원시킨다.
  3. 저전위 전자전달계에서 헴 bn의 전자가 SQ로 전달되고 완전히 환원된 Q2−는 스트로마로부터 2개의 양성자를 얻어 QH2를 형성한다.
  4. 산화된 Q와 재생성된 환원된 QH2는 막으로 확산된다.

순환적 전자 흐름

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복합체 III와 달리 사이토크롬 b6f 복합체는 순환적 광인산화의 핵심인 또 다른 전자 전달 반응을 촉매한다. 페레독신(Fd)의 전자는 플라스토퀴논으로 전달된 다음 사이토크롬 b6f 복합체로 전달되어 플라스토사이아닌을 환원시키며 이는 광계 I의 P700에 의해 재산화된다.[24] 페레독신에 의한 플라스토퀴논의 환원의 정확한 메커니즘은 아직 조사 중이다. 한 가지 제안은 페레독신:플라스토퀴논 환원효소 또는 NADP 탈수소효소가 존재한다는 것이다.[24] 헴 x는 Q 회로에 필요한 것으로 보이지 않고 복합체 III에서도 발견되지 않기 때문에 다음의 메커니즘에 의해 순환적 광인산화에 사용되는 것으로 제안되었다.[22][25]

  1. Fd (환원형) + 헴 x (산화형) → Fd (산화형) + 헴 x (환원형)
  2. 헴 x (환원형) + Fd (환원형) + Q + 2H+ → 헴 x (산화형) + Fd (산화형) + QH2

같이 보기

[편집]

각주

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  1. ↑ 가 나 다 Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert; Stryer, Lubert (2007). 《Biochemistry》. New York: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2. 
  2. ↑ 가 나 다 Hasan SS, Yamashita E, Baniulis D, Cramer WA (Mar 2013). “Quinone-dependent proton transfer pathways in the photosynthetic cytochrome b6f complex”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 110 (11): 4297–302. doi:10.1073/pnas.1222248110. PMC 3600468. PMID 23440205. 
  3. ↑ 가 나 Whitelegge JP, Zhang H, Aguilera R, Taylor RM, Cramer WA (Oct 2002). “Full subunit coverage liquid chromatography electrospray ionization mass spectrometry (LCMS+) of an oligomeric membrane protein: cytochrome b(6)f complex from spinach and the cyanobacterium Mastigocladus laminosus”. 《Molecular & Cellular Proteomics》 1 (10): 816–27. doi:10.1074/mcp.m200045-mcp200. PMID 12438564. 
  4. ↑ 가 나 Voet, Donald J.; Voet, Judith G. (2011). 《Biochemistry》. New York, NY: Wiley, J. ISBN 978-0-470-57095-1. 
  5. ↑ 가 나 Stroebel D, Choquet Y, Popot JL, Picot D (Nov 2003). “An atypical haem in the cytochrome b(6)f complex”. 《Nature》 426 (6965): 413–8. doi:10.1038/nature02155. PMID 14647374. S2CID 130033. 
  6. ↑ Yamashita E, Zhang H, Cramer WA (Jun 2007). “Structure of the cytochrome b6f complex: quinone analogue inhibitors as ligands of heme cn”. 《Journal of Molecular Biology》 370 (1): 39–52. doi:10.1016/j.jmb.2007.04.011. PMC 1993820. PMID 17498743. 
  7. ↑ Baniulis D, Yamashita E, Whitelegge JP, Zatsman AI, Hendrich MP, Hasan SS, Ryan CM, Cramer WA (Apr 2009). “Structure-Function, Stability, and Chemical Modification of the Cyanobacterial Cytochrome b6f Complex from Nostoc sp. PCC 7120”. 《The Journal of Biological Chemistry》 284 (15): 9861–9. doi:10.1074/jbc.M809196200. PMC 2665108. PMID 19189962. 
  8. ↑ Hasan SS, Stofleth JT, Yamashita E, Cramer WA (Apr 2013). “Lipid-induced conformational changes within the cytochrome b6f complex of oxygenic photosynthesis”. 《Biochemistry》 52 (15): 2649–54. doi:10.1021/bi301638h. PMC 4034689. PMID 23514009. 
  9. ↑ 가 나 Hasan SS, Cramer WA (Jul 2014). “Internal lipid architecture of the hetero-oligomeric cytochrome b6f complex”. 《Structure》 22 (7): 1008–15. doi:10.1016/j.str.2014.05.004. PMC 4105968. PMID 24931468. 
  10. ↑ Widger WR, Cramer WA, Herrmann RG, Trebst A (Feb 1984). “Sequence homology and structural similarity between cytochrome b of mitochondrial complex III and the chloroplast b6-f complex: position of the cytochrome b hemes in the membrane”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 81 (3): 674–8. doi:10.1073/pnas.81.3.674. PMC 344897. PMID 6322162. 
  11. ↑ Carrell CJ, Zhang H, Cramer WA, Smith JL (Dec 1997). “Biological identity and diversity in photosynthesis and respiration: structure of the lumen-side domain of the chloroplast Rieske protein”. 《Structure》 5 (12): 1613–25. doi:10.1016/s0969-2126(97)00309-2. PMID 9438861. 
  12. ↑ Martinez SE, Huang D, Szczepaniak A, Cramer WA, Smith JL (Feb 1994). “Crystal structure of chloroplast cytochrome f reveals a novel cytochrome fold and unexpected heme ligation”. 《Structure》 2 (2): 95–105. doi:10.1016/s0969-2126(00)00012-5. PMID 8081747. 
  13. ↑ Baniulis D, Yamashita E, Zhang H, Hasan SS, Cramer WA (2008). “Structure-function of the cytochrome b6f complex”. 《Photochemistry and Photobiology》 84 (6): 1349–58. doi:10.1111/j.1751-1097.2008.00444.x. PMID 19067956. S2CID 44992397. 
  14. ↑ Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (May 2004). “Evolution of photosynthesis: time-independent structure of the cytochrome b6f complex”. 《Biochemistry》 43 (20): 5921–9. doi:10.1021/bi049444o. PMID 15147175. 
  15. ↑ Hasan SS, Zakharov SD, Chauvet A, Stadnytskyi V, Savikhin S, Cramer WA (Jun 2014). “A map of dielectric heterogeneity in a membrane protein: the hetero-oligomeric cytochrome b6f complex”. 《The Journal of Physical Chemistry B》 118 (24): 6614–25. doi:10.1021/jp501165k. PMC 4067154. PMID 24867491. 
  16. ↑ Munekage Y, Hashimoto M, Miyake C, Tomizawa K, Endo T, Tasaka M, Shikanai T (Jun 2004). “Cyclic electron flow around photosystem I is essential for photosynthesis”. 《Nature》 429 (6991): 579–82. doi:10.1038/nature02598. PMID 15175756. S2CID 4421776. 
  17. ↑ Blankenship, Robert E. (2002). 《Molecular mechanisms of photosynthesis》. Oxford ; Malden, MA: Blackwell Science. ISBN 978-0-632-04321-7. 
  18. ↑ Bendall, Derek (1995). “Cyclic photophosphorylation and electron transport”. 《Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics》 1229: 23–38. doi:10.1016/0005-2728(94)00195-B. 
  19. ↑ Baniulis D, Hasan SS, Stofleth JT, Cramer WA (Dec 2013). “Mechanism of enhanced superoxide production in the cytochrome b(6)f complex of oxygenic photosynthesis”. 《Biochemistry》 52 (50): 8975–83. doi:10.1021/bi4013534. PMC 4037229. PMID 24298890. 
  20. ↑ Hasan SS, Proctor EA, Yamashita E, Dokholyan NV, Cramer WA (Oct 2014). “Traffic within the cytochrome b6f lipoprotein complex: gating of the quinone portal”. 《Biophysical Journal》 107 (7): 1620–8. doi:10.1016/j.bpj.2014.08.003. PMC 4190601. PMID 25296314. 
  21. ↑ Cramer WA, Soriano GM, Ponomarev M, Huang D, Zhang H, Martinez SE, Smith JL (Jun 1996). “Some New Structural Aspects and Old Controversies Concerning the Cytochrome b6f Complex of Oxygenic Photosynthesis”. 《Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology》 47: 477–508. doi:10.1146/annurev.arplant.47.1.477. PMID 15012298. 
  22. ↑ 가 나 Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (2006). “Transmembrane traffic in the cytochrome b6f complex”. 《Annual Review of Biochemistry》 75: 769–90. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756. PMID 16756511. 
  23. ↑ Malone LA, Qian P, Mayneord GE, Hitchcock A, Farmer DA, Thompson RF, 외. (November 2019). “Cryo-EM Structure of the Spinach Cytochrome B 6 F Complex at 3.6 Å Resolution” (PDF). 《Nature》 575 (7783): 535–539. doi:10.1038/s41586-019-1746-6. PMID 31723268. S2CID 207987984. 
  24. ↑ 가 나 Joliot P, Joliot A (Jul 2002). “Cyclic electron transfer in plant leaf”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 99 (15): 10209–14. doi:10.1073/pnas.102306999. PMC 126649. PMID 12119384. 
  25. ↑ Cramer WA, Yan J, Zhang H, Kurisu G, Smith JL (2005). “Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d'oeuvres hypothesis' for assembly of the complex”. 《Photosynthesis Research》 85 (1): 133–43. doi:10.1007/s11120-004-2149-5. PMID 15977064. S2CID 20731696. 

외부 링크

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