락토페린: 두 판 사이의 차이

위키백과, 우리 모두의 백과사전.
입체적으로 역사 찾아보기
← 이전 편집다음 편집 →
내용 삭제됨 내용 추가됨
시각위키텍스트
LR0725 (토론 | 기여)
관리자
67,618 편집
LR0725 (토론 | 기여)
관리자
67,618 편집
38번째 줄: 38번째 줄:
=== 락토페린 수용체 ===
=== 락토페린 수용체 ===
[[ITLN1|락토페린 수용체]]는 락토페린의 [[세포내이입]]에 중요한 역할을 하며, 락토페린을 통한 철 이온의 흡수를 촉진한다. 나이가 들수록 [[샘창자]]에서는 락토페린 수용체의 [[유전자 발현]]이 증가하고, [[빈창자]]에서는 감소한다고 알려져 있다.<ref>{{Cite journal |vauthors=Liao Y, Lopez V, Shafizadeh TB, Halsted CH, Lönnerdal B |date=November 2007 |title=Cloning of a pig homologue of the human lactoferrin receptor: expression and localization during intestinal maturation in piglets |journal=Comparative Biochemistry and Physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology |volume=148 |issue=3 |pages=584–90 |doi=10.1016/j.cbpa.2007.08.001 |pmc=2265088 |pmid=17766154}}</ref> [[해당과정]]에 관여하는 [[효소]]인 [[글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소]](GAPDH)는 락토페린 수용체로도 기능한다는 사실이 밝혀져 있다.<ref name="pmid22292499">{{cite journal | vauthors = Rawat P, Kumar S, Sheokand N, Raje CI, Raje M | title = The multifunctional glycolytic protein glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) is a novel macrophage lactoferrin receptor | journal = Biochemistry and Cell Biology | volume = 90 | issue = 3 | pages = 329–38 | date = June 2012 | pmid = 22292499 | doi = 10.1139/o11-058 }}</ref>
[[ITLN1|락토페린 수용체]]는 락토페린의 [[세포내이입]]에 중요한 역할을 하며, 락토페린을 통한 철 이온의 흡수를 촉진한다. 나이가 들수록 [[샘창자]]에서는 락토페린 수용체의 [[유전자 발현]]이 증가하고, [[빈창자]]에서는 감소한다고 알려져 있다.<ref>{{Cite journal |vauthors=Liao Y, Lopez V, Shafizadeh TB, Halsted CH, Lönnerdal B |date=November 2007 |title=Cloning of a pig homologue of the human lactoferrin receptor: expression and localization during intestinal maturation in piglets |journal=Comparative Biochemistry and Physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology |volume=148 |issue=3 |pages=584–90 |doi=10.1016/j.cbpa.2007.08.001 |pmc=2265088 |pmid=17766154}}</ref> [[해당과정]]에 관여하는 [[효소]]인 [[글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소]](GAPDH)는 락토페린 수용체로도 기능한다는 사실이 밝혀져 있다.<ref name="pmid22292499">{{cite journal | vauthors = Rawat P, Kumar S, Sheokand N, Raje CI, Raje M | title = The multifunctional glycolytic protein glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) is a novel macrophage lactoferrin receptor | journal = Biochemistry and Cell Biology | volume = 90 | issue = 3 | pages = 329–38 | date = June 2012 | pmid = 22292499 | doi = 10.1139/o11-058 }}</ref>

=== 뼈에서의 기능 ===
리보뉴클레이스가 풍부한 락토페린은 어떻게 락토페린이 뼈에 영향을 미치는지 조사하기 위해 사용되어 왔다. 락토페린은 뼈의 교체에 긍정적인 효과를 준다고 알려져 있는데, 뼈의 흡수를 줄이고 뼈의 형성을 늘리는 것을 돕는다. 뼈 흡수 표지자([[디옥시피리디놀린]], [[N-말단 텔로펩타이드]]) 농도 감소와 뼈 형성 표지자([[오스테오칼신]], [[알칼리성 인산가수분해효소]])의 농도 증가를 통해 이 사실이 밝혀졌다.<ref name="bone turnover">{{Cite journal |vauthors=Bharadwaj S, Naidu AG, Betageri GV, Prasadarao NV, Naidu AS |date=September 2009 |title=Milk ribonuclease-enriched lactoferrin induces positive effects on bone turnover markers in postmenopausal women |journal=Osteoporosis International |volume=20 |issue=9 |pages=1603–11 |doi=10.1007/s00198-009-0839-8 |pmid=19172341|s2cid=10711802 }}</ref> 또한 [[파골세포]] 형성이 감소했는데, 이는 전염증성 반응은 줄고 항염증 반응은 증가하며<ref name="Inflammatory responses">{{Cite journal |vauthors=Bharadwaj S, Naidu TA, Betageri GV, Prasadarao NV, Naidu AS |date=November 2010 |title=Inflammatory responses improve with milk ribonuclease-enriched lactoferrin supplementation in postmenopausal women |journal=Inflammation Research |volume=59 |issue=11 |pages=971–8 |doi=10.1007/s00011-010-0211-7 |pmid=20473630|s2cid=3180066 }}</ref> 뼈 흡수가 감소한다는 것을 뜻한다.

=== 핵산과의 상호작용 ===
락토페린의 중요한 특징 중 하나는 핵산에 결합하는 능력이 있다는 것이다. 젖에서 추출된 단백질 분획은 3.3% RNA를 포함하고 있다.<ref name=Bennett /> 그러나 단백질은 단일 가닥 DNA보다 이중 가닥 DNA에 더 잘 결합한다. 락토페린이 DNA와 결합하는 능력은 [[친화성 크로마토그래피]]를 통해 락토페린을 분리하고 정제하는 데에 이용된다. 이때 고정된 상태의 DNA가 들어 있는 [[흡수제]]([[아가로오스]] 등)를 포함하고 있는 컬럼을 고정된 상태의 단일 가닥 DNA와 함께 쓴다.<ref name="pmid3827843">{{Cite journal |vauthors=Rosenmund A, Kuyas C, Haeberli A |date=November 1986 |title=Oxidative radioiodination damage to human lactoferrin |journal=The Biochemical Journal |volume=240 |issue=1 |pages=239–45 |doi=10.1042/bj2400239 |pmc=1147399 |pmid=3827843}}</ref>


== 참고 문헌 ==
== 참고 문헌 ==

2022년 7월 16일 (토) 22:08 판

LTF
사용 가능한 구조
PDB동원체 검색: PDBe RCSB
식별자
다른 이름LTF, GIG12, HEL110, HLF2, LF, lactotransferrin
외부 IDOMIM: 150210 MGI: 96837 HomoloGene: 1754 GeneCards: LTF
RNA 발현 패턴
Bgee
인간쥐(동원체)
최상위 발현
  • 기관

  • 해면뼈

  • 귀밑샘

  • 골수세포

  • 날문

  • 정낭

  • 부고환몸통

  • 유관

  • 가슴샘

  • 작은침샘
최상위 발현
  • 눈물샘

  • 자궁경부

  • 후각상피

  • 귀밑샘

  • 혀의 윗면

  • 넙다리뼈

  • 넙다리뼈몸통

  • 기관

  • 간오른엽

  • 발목관절
추가 참조 발현 데이터
BioGPS
n/a
위키데이터
인간 보기/편집쥐 보기/편집

락토페린(lactoferrin, LF) 또는 락토트랜스페린(lactotransferrin, LTF)은 트랜스페린 패밀리에 속하는 단백질로 다양한 기능을 수행한다. 락토페린은 구상의 당단백질로 분자량은 대략 80kDa이다. 젖, 타액, 눈물, 코 분비물 등의 다양한 분비액에 광범위하게 존재하며 과립구의 이차 과립에도 들어 있다. 일부 샘꽈리세포에 의해서도 분비된다. 락토페린을 얻는 방법으로는 젖에서 정제를 거치거나 재조합을 이용하는 방법이 있다. 사람의 초유(분만 후 얼마 되지 않은 시기의 모유)에서 농도가 가장 높으며, 그 뒤를 사람의 모유와 우유(150mg/L)가 따른다.[5]

락토페린은 면역계의 일부로서 항미생물 활성을 가지며 주로 점액에서 선천면역계의 구성원으로서의 역할을 수행한다.[5] 특히 신생아에서 살균 능력을 갖출 수 있도록 한다.[6][7] 락토페린이 상호작용하는 물질로는 DNA, RNA, 다당류, 헤파린이 있으며 이러한 리간드들과 복합체를 이뤄 생물학적 기능을 수행하기도 한다. 락토페린 보충을 통해 호흡기 감염의 위험을 줄일 수 있다는 사실이 무작위 대조 시험들의 메타 분석을 통해 알려져 있다.[8] 그러나 영양 보충제는 의약품과 같은 엄격한 규제 절차의 대상이 아니기 때문에 온라인상에서 판매되는 보충제의 품질은 문제가 될 여지가 있다.[9]

역사

소의 젖에 철을 포함하고 있는 붉은색의 단백질이 나타난다는 것은 1939년부터 보고되었으나[10] 충분한 순도로 추출할 수 없었기 때문에 제대로 특징 지을 수는 없었다. 이 단백질에 대해 이루어진 첫 상세한 연구는 1960년 전후로 이루어졌다. 이 연구에서는 분자량, 등전점, 광흡수 스펙트럼에 관한 정보와 단백질 분자당 철 원자 두 개가 존재한다는 사실을 밝혀냈다.[11][12] 우유에서 추출해냈으며 철을 포함하고 있고, 구조적으로나 화학적으로 혈청 내 트랜스페린과 비슷했기 때문에 1961년 이름이 락토페린으로 정해졌다. 좀 더 이른 시기의 자료에서는 락토트랜스페린이라는 이름도 사용되었다. 이후의 연구들에서는 락토페린이 우유에만 존재하는 것이 아니라는 사실을 알아냈다. 락토페린의 항미생물 작용 역시 1961년에 알려졌으며, 이 작용이 철에 결합하는 락토페린의 능력과 관련이 있다는 것을 밝혔다.[13]

구조

락토페린 유전자

11종의 포유류에서 최소 60개의 락토페린 유전자 서열이 알려져 있다.[14] 대부분의 종에서 종결 코돈은 TAA이며 생쥐(Mus musculus)에서는 TGA이다. 종결 코돈 삭제, 삽입, 돌연변이는 암호화 부분에 영향을 미치며 암호화 부분의 길이는 2,055 ~ 2,190 뉴클레오타이드 쌍 사이에서 달라진다. 종 간의 유전자 다형성은 종 내의 락토페린 다형성보다 훨씬 더 다양하다. 아미노산 서열에도 차이가 있는데, 사람에서는 8개, 생쥐에서는 6개, 염소(Capra hircus)에서는 6개, 소(Bos taurus)에서는 10개, 멧돼지(Sus scrofa)에서는 20개이다. 이런 변이는 서로 다른 종류의 락토페린 간의 기능적 차이를 나타내는 것일 수 있다.[14]

사람의 락토페린 유전자 LTF는 3번 염색체의 3q21-q23 유전자자리에 위치하고 있다. 황소의 경우 암호화 서열은 17개의 엑손으로 구성되어 있으며 길이는 대략 뉴클레오타이드 34,500쌍이다. 황소의 락토페린 유전자를 구성하는 엑손은 트랜스페린 패밀리에 속하는 다른 유전자들의 엑손과 그 크기가 비슷하지만, 인트론의 크기는 다르다. 엑손 크기와 각각의 엑손이 단백질 분자의 도메인에 분포하는 양상이 비슷하다는 사실은 락토페린 유전자의 진화적 발달이 복제를 통해 일어났다는 것을 시사한다.[15] 락토페린 암호화 유전자의 다형성에 대한 연구는 유선염에 저항성을 가지는 가축 품종을 선별하는 데에 도움이 된다.[16]

분자 구조

락토페린은 철을 세포 내로 이동시키며 혈중 철 농도와 바깥으로의 분비량을 조절하는 트렌스페린 단백질의 일종이다. 사람과 다른 포유류의 젖,[12] 혈장, 호중구에 들어 있으며 포유류의 거의 모든 외분비액(타액, 쓸개즙, 눈물, 이자액 등)에 포함되어 있는 주요 단백질이다.[17] 젖에 들어 있는 락토페린의 농도는 초유에서는 7g/L, 성숙유에서는 1g/L까지 다르게 나타난다.

X선 회절을 통해 락토페린이 700개 정도의 아미노산을 포함하고 있는 하나의 폴리펩타이드 사슬에 기본을 두고, 상동인 두 개의 구상 도메인인 N-lobe, C-lobe를 형성하고 있다는 것을 알 수 있다. N-lobe는 아미노산 잔기 1-333에, C-lobe는 345-692에 대응하며 두 도메인은 짧은 알파 나선에 의해 연결되어 있다.[18][19] 각각의 lobe는 두 개의 서브도메인(N1, N2와 S1, S2)으로 구성되어 있으며, 서브도메인 하나당 하나의 철 결합 부위와 하나의 글리코실화 부위를 가지고 있다. 단백질의 글리코실화 정도는 달라질 수 있으며, 따라서 락토페린의 분자량도 76 ~ 80kDa 사이에서 달라진다. 락토페린의 안정성은 글리코실화 정도가 높아질수록 커진다.[20]

락토페린의 등전점은 8.7로 염기성 단백질에 속한다. 철이 풍부한 홀로락토페린과 철을 포함하지 않고 있는 아포락토페린의 두 가지 형태로 존재한다. 두 형태의 삼차 구조가 다른데, 아포락토페린은 N-lobe의 열린 형태와 C-lobe의 닫힌 형태가 특징적이다. 반면 홀로락토페린은 두 lobe가 모두 닫힌 형태이다.[21]

각 락토페린 분자는 철, 아연, 구리, 기타 다른 금속 이온 두 개와 가역적으로 결합할 수 있다.[22] 결합 부위는 두 개의 구상 도메인에 각각 하나씩 존재한다. 이온 하나는 여섯 개의 리간드와 결합한다. 여섯 개 중 네 개는 폴리펩타이드 사슬에 위치(두 개의 타이로신 잔기, 한 개의 히스티딘 잔기, 한 개의 아스파르트산 잔기)하고 두 개는 탄산이나 중탄산염 이온이다.

락토페린은 철과 결합하여 불그스름한 복합체를 형성한다. 철에 대한 락토페린의 친화성은 트랜스페린보다 300배 더 크다.[23] 약산성 용액에서는 친화성이 증가한다. 따라서 염증이 생기면 젖산과 다른 산들이 축적되어 조직의 pH가 감소하면서 철 이온이 트렌스페린에서 락토페린으로 이동하는 것을 촉진한다.[24] 모유의 락토페린에서 포화 철 농도는 10-30%로 추정된다. (100%는 모든 락토페린 분자가 2개의 철 원자와 결합한 상태를 뜻한다.) 락토페린은 철, 아연, 구리의 이동뿐만 아니라 이들의 섭취를 조절하는 데에도 관여한다.[25] 아연과 구리 이온이 적게 존재할 때는 락토페린의 철 결합 능력에 영향을 미치지 않으며 오히려 높여 주기도 한다.

중합체 형태

혈장과 분비액에서의 락토페린은 단량체에서 사량체까지 다양한 형태의 중합체로 존재한다. 생체내(in vivo)와 생체외(in vitro)에서 모두 중합체화되는 경향이 있으며 특히 높은 농도에서 더 그런 경향이 크다.[24] 몇몇 연구에서는 생리학적 조건에서 락토페린의 주된 형태는 사량체 형태로, 단백질 농도가 10-5 M일 때 단량체:사량체 비가 1:4 정도로 나타난다는 것을 알아냈다.[26][27][28]

락토페린의 올리고머 상태는 그 농도에 의해 결정된다는 주장이 있다. 또한 락토페린의 중합체화는 Ca2+ 이온의 존재에 크게 영향을 받는다. 특히 Ca2+가 존재할 때 락토페린 농도가 10−10 ~ 10−11M일 때는 는 단량체가 주된 형태가 된다. 반면 락토페린의 농도가 10−9 ~ 10−10M을 넘어가면 단량체가 사량체로 바뀌게 된다.[26][29] 혈액 내 락토페린의 역가는 이 과도기(단량체에서 사량체로 변할 때)의 농도에 대응하며, 따라서 혈액 내의 락토페린은 단량체와 사량체 양쪽 모두의 형태로 나타나게 된다. 락토페린의 많은 기능적 특징은 올리고머 상태에 의존적이다. 특히 락토페린 단량체는 DNA에 강하게 결합할 수 있으나 사량체는 그렇지 않다.

기능

락토페린은 선천면역계에 속한다. 철 이온에 결합하여 이동시키는 주된 생물학적 기능과 별개로, 락토페린은 항균, 항바이러스, 항기생충, 항암, 항알레르기, 촉매 활성과 기능을 가지고 있다.[30]

효소 활성

락토페린은 RNA를 가수분해시키며 피리미딘 특이적 분비형 리보뉴클레이스를 억제한다. 특히 젖의 RNase는 RNA 유전체를 파괴하여 쥐에서 유방암을 일으키는 것으로 알려진 레트로바이러스의 역전사를 방해한다.[31] 서인도의 파르시인 여성은 모유의 RNase 농도가 다른 인구 집단에 비해 훨씬 낮은데, 그들의 유방암 비율은 평균보다 3배 가량 높게 나타난다.[32] 따라서 젖의 리보뉴클레이스, 특히 락토페린은 발병기전에 중요한 역할을 수행하고 있을 가능성이 있다.

락토페린 수용체

락토페린 수용체는 락토페린의 세포내이입에 중요한 역할을 하며, 락토페린을 통한 철 이온의 흡수를 촉진한다. 나이가 들수록 샘창자에서는 락토페린 수용체의 유전자 발현이 증가하고, 빈창자에서는 감소한다고 알려져 있다.[33] 해당과정에 관여하는 효소인 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소(GAPDH)는 락토페린 수용체로도 기능한다는 사실이 밝혀져 있다.[34]

뼈에서의 기능

리보뉴클레이스가 풍부한 락토페린은 어떻게 락토페린이 뼈에 영향을 미치는지 조사하기 위해 사용되어 왔다. 락토페린은 뼈의 교체에 긍정적인 효과를 준다고 알려져 있는데, 뼈의 흡수를 줄이고 뼈의 형성을 늘리는 것을 돕는다. 뼈 흡수 표지자(디옥시피리디놀린, N-말단 텔로펩타이드) 농도 감소와 뼈 형성 표지자(오스테오칼신, 알칼리성 인산가수분해효소)의 농도 증가를 통해 이 사실이 밝혀졌다.[35] 또한 파골세포 형성이 감소했는데, 이는 전염증성 반응은 줄고 항염증 반응은 증가하며[36] 뼈 흡수가 감소한다는 것을 뜻한다.

핵산과의 상호작용

락토페린의 중요한 특징 중 하나는 핵산에 결합하는 능력이 있다는 것이다. 젖에서 추출된 단백질 분획은 3.3% RNA를 포함하고 있다.[26] 그러나 단백질은 단일 가닥 DNA보다 이중 가닥 DNA에 더 잘 결합한다. 락토페린이 DNA와 결합하는 능력은 친화성 크로마토그래피를 통해 락토페린을 분리하고 정제하는 데에 이용된다. 이때 고정된 상태의 DNA가 들어 있는 흡수제(아가로오스 등)를 포함하고 있는 컬럼을 고정된 상태의 단일 가닥 DNA와 함께 쓴다.[37]

참고 문헌

  1. ↑ 가 나 다 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000012223 - 앙상블, May 2017
  2. ↑ 가 나 다 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032496 - 앙상블, May 2017
  3. ↑ “Human PubMed Reference:”. 《National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine》. 
  4. ↑ “Mouse PubMed Reference:”. 《National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine》. 
  5. ↑ 가 나 Sánchez L, Calvo M, Brock JH (May 1992). “Biological role of lactoferrin”. 《Archives of Disease in Childhood》 67 (5): 657–61. doi:10.1136/adc.67.5.657. PMC 1793702. PMID 1599309. 
  6. ↑ Levin RE, Kalidas S, Gopinadhan P, Pometto A (2006). 《Food biotechnology》. Boca Raton, FL: CRC/Taylor & Francis. 1028쪽. ISBN 978-0-8247-5329-0. 
  7. ↑ Pursel VG (1998). 〈Modification of Production Traits〉. Clark AJ. 《Animal Breeding: Technology for the 21st Century (Modern Genetics)》. Boca Raton: CRC. 191쪽. ISBN 978-90-5702-292-0. 
  8. ↑ Ali AS, Hasan SS, Kow CS, Merchant HA (October 2021). “Lactoferrin reduces the risk of respiratory tract infections: A meta-analysis of randomized controlled trials”. 《Clinical Nutrition ESPEN》 45: 26–32. doi:10.1016/j.clnesp.2021.08.019. PMID 34620326. S2CID 238475090. 
  9. ↑ “Lactoferrin supplements could aid in the recovery of COVID19 & other Respiratory Tract Infections”. 《EurekAlert!》 (영어). 2022년 2월 18일에 확인함. 
  10. ↑ M. Sorensen and S. P. L. Sorensen, Compf. rend. trav. lab. Carlsberg (1939) 23, 55, cited by Groves (1960)
  11. ↑ Groves ML (1960). “The Isolation of a Red Protein from Milk”. 《Journal of the American Chemical Society》 82 (13): 3345. doi:10.1021/ja01498a029. 
  12. ↑ 가 나 Johansson B, Virtanen AI, Tweit RC, Dodson RM (1960). “Isolation of an iron-containing red protein from human milk” (PDF). 《Acta Chem. Scand.》 14 (2): 510–512. doi:10.3891/acta.chem.scand.14-0510. 
  13. ↑ Naidu AS (2000). 《Lactoferrin: natural, multifunctional, antimicrobial》. Boca Raton: CRC Press. 1–2쪽. ISBN 978-0-8493-0909-0. 
  14. ↑ 가 나 Kang JF, Li XL, Zhou RY, Li LH, Feng FJ, Guo XL (June 2008). “Bioinformatics analysis of lactoferrin gene for several species”. 《Biochemical Genetics》 46 (5–6): 312–22. doi:10.1007/s10528-008-9147-9. PMID 18228129. S2CID 952135. 
  15. ↑ Seyfert HM, Tuckoricz A, Interthal H, Koczan D, Hobom G (June 1994). “Structure of the bovine lactoferrin-encoding gene and its promoter”. 《Gene》 143 (2): 265–9. doi:10.1016/0378-1119(94)90108-2. PMID 8206385. 
  16. ↑ O'Halloran F, Bahar B, Buckley F, O'Sullivan O, Sweeney T, Giblin L (January 2009). “Characterisation of single nucleotide polymorphisms identified in the bovine lactoferrin gene sequences across a range of dairy cow breeds”. 《Biochimie》 91 (1): 68–75. doi:10.1016/j.biochi.2008.05.011. PMID 18554515. 
  17. ↑ Birgens HS (April 1985). “Lactoferrin in plasma measured by an ELISA technique: evidence that plasma lactoferrin is an indicator of neutrophil turnover and bone marrow activity in acute leukaemia”. 《Scandinavian Journal of Haematology》 34 (4): 326–31. doi:10.1111/j.1600-0609.1985.tb00757.x. PMID 3858982. 
  18. ↑ Baker HM, Anderson BF, Kidd RD, Shewry SC, Baker EN (2000). 〈Lactoferrin three-dimensional structure: a framework for interpreting function〉. Shimazaki K. 《Lactoferrin: structure, function, and applications: proceedings of the 4th International Conference on Lactoferrin: Structure, Function, and Applications, held in Sapporo, Japan, 18–22 May 1999》. Amsterdam: Elsevier. ISBN 978-0-444-50317-6. 
  19. ↑ Baker EN, Baker HM (November 2005). “Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin”. 《Cellular and Molecular Life Sciences》 62 (22): 2531–9. doi:10.1007/s00018-005-5368-9. PMID 16261257. S2CID 218464085. 
  20. ↑ Håkansson A, Zhivotovsky B, Orrenius S, Sabharwal H, Svanborg C (August 1995). “Apoptosis induced by a human milk protein”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 92 (17): 8064–8. Bibcode:1995PNAS...92.8064H. doi:10.1073/pnas.92.17.8064. PMC 41287. PMID 7644538. 
  21. ↑ Jameson GB, Anderson BF, Norris GE, Thomas DH, Baker EN (November 1998). “Structure of human apolactoferrin at 2.0 A resolution. Refinement and analysis of ligand-induced conformational change”. 《Acta Crystallographica Section D》 54 (Pt 6 Pt 2): 1319–35. doi:10.1107/S0907444998004417. PMID 10089508. 
  22. ↑ Levay PF, Viljoen M (1995). “Lactoferrin: a general review”. 《Haematologica》 80 (3): 252–67. PMID 7672721. 
  23. ↑ Mazurier J, Spik G (May 1980). “Comparative study of the iron-binding properties of human transferrins. I. Complete and sequential iron saturation and desaturation of the lactotransferrin”. 《Biochimica et Biophysica Acta》 629 (2): 399–408. doi:10.1016/0304-4165(80)90112-9. PMID 6770907. 
  24. ↑ 가 나 Broc JH, De Sousa M (1989). 《Iron in immunity, cancer, and inflammation》. New York: Wiley. ISBN 978-0-471-92150-9. 
  25. ↑ Shongwe MS, Smith CA, Ainscough EW, Baker HM, Brodie AM, Baker EN (May 1992). “Anion binding by human lactoferrin: results from crystallographic and physicochemical studies”. 《Biochemistry》 31 (18): 4451–8. doi:10.1021/bi00133a010. PMID 1581301. 
  26. ↑ 가 나 다 Bennett RM, Davis J (January 1982). “Lactoferrin interacts with deoxyribonucleic acid: a preferential reactivity with double-stranded DNA and dissociation of DNA-anti-DNA complexes”. 《The Journal of Laboratory and Clinical Medicine》 99 (1): 127–38. PMID 6274982. 
  27. ↑ Bagby GC, Bennett RM (July 1982). “Feedback regulation of granulopoiesis: polymerization of lactoferrin abrogates its ability to inhibit CSA production”. 《Blood》 60 (1): 108–12. doi:10.1182/blood.V60.1.108.108. PMID 6979357. 
  28. ↑ Mantel C, Miyazawa K, Broxmeyer HE (1994). 〈Physical characteristics and polymerization during iron saturation of lactoferrin, a myelopoietic regulatory molecule with suppressor activity〉. 《Lactoferrin Structure and Function》. Advances in, Experimental Medicine and Biology 357. 121–32쪽. doi:10.1007/978-1-4615-2548-6_12. ISBN 978-0-306-44734-1. PMID 7762423. 
  29. ↑ Furmanski P, Li ZP, Fortuna MB, Swamy CV, Das MR (August 1989). “Multiple molecular forms of human lactoferrin. Identification of a class of lactoferrins that possess ribonuclease activity and lack iron-binding capacity”. 《The Journal of Experimental Medicine》 170 (2): 415–29. doi:10.1084/jem.170.2.415. PMC 2189405. PMID 2754391. 
  30. ↑ Adlerova L, Bartoskova A, Faldyna M (2008). “Lactoferrin: a review” (PDF). 《Veterinarni Medicina》 53 (9): 457. doi:10.17221/1978-VETMED. 
  31. ↑ McCormick JJ, Larson LJ, Rich MA (October 1974). “RNase inhibition of reverse transcriptase activity in human milk”. 《Nature》 251 (5477): 737–40. Bibcode:1974Natur.251..737M. doi:10.1038/251737a0. PMID 4139659. S2CID 4160337. 
  32. ↑ Das MR, Padhy LC, Koshy R, Sirsat SM, Rich MA (August 1976). “Human milk samples from different ethnic groups contain RNase that inhibits, and plasma membrane that stimulates, reverse transcription”. 《Nature》 262 (5571): 802–5. Bibcode:1976Natur.262..802D. doi:10.1038/262802a0. PMID 60710. S2CID 4216981. 
  33. ↑ Liao Y, Lopez V, Shafizadeh TB, Halsted CH, Lönnerdal B (November 2007). “Cloning of a pig homologue of the human lactoferrin receptor: expression and localization during intestinal maturation in piglets”. 《Comparative Biochemistry and Physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology》 148 (3): 584–90. doi:10.1016/j.cbpa.2007.08.001. PMC 2265088. PMID 17766154. 
  34. ↑ Rawat P, Kumar S, Sheokand N, Raje CI, Raje M (June 2012). “The multifunctional glycolytic protein glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) is a novel macrophage lactoferrin receptor”. 《Biochemistry and Cell Biology》 90 (3): 329–38. doi:10.1139/o11-058. PMID 22292499. 
  35. ↑ Bharadwaj S, Naidu AG, Betageri GV, Prasadarao NV, Naidu AS (September 2009). “Milk ribonuclease-enriched lactoferrin induces positive effects on bone turnover markers in postmenopausal women”. 《Osteoporosis International》 20 (9): 1603–11. doi:10.1007/s00198-009-0839-8. PMID 19172341. S2CID 10711802. 
  36. ↑ Bharadwaj S, Naidu TA, Betageri GV, Prasadarao NV, Naidu AS (November 2010). “Inflammatory responses improve with milk ribonuclease-enriched lactoferrin supplementation in postmenopausal women”. 《Inflammation Research》 59 (11): 971–8. doi:10.1007/s00011-010-0211-7. PMID 20473630. S2CID 3180066. 
  37. ↑ Rosenmund A, Kuyas C, Haeberli A (November 1986). “Oxidative radioiodination damage to human lactoferrin”. 《The Biochemical Journal》 240 (1): 239–45. doi:10.1042/bj2400239. PMC 1147399. PMID 3827843. 

외부 링크

원본 주소 "https://ko.wikipedia.org/w/index.php?title=락토페린&oldid=33005243"