글루칸가수분해효소
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 폐렴박대균(Klebsiella pneumoniae)의 글루칸내부가수분해효소 Cel10의 3D 결정 구조. | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.2.1. | ||||||||
| CAS 번호 | 9015-78-5 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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| 글루칸가수분해효소 | |||||||
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| 식별자 | |||||||
| 상징 | Eng1p | ||||||
| CAS 본호 | |||||||
| PDB | 5GY3 | ||||||
| RefSeq | WP_012967086.1 | ||||||
| UniProt | A0A0J4VP90 | ||||||
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글루칸가수분해효소(영어: glucanase)는 가수분해를 통해 큰 다당류를 분해하는 효소이다. 글루카네이스라고도 한다. 가수분해 반응의 생성물은 글리코사이드 결합으로 결합된 최대 1,200개의 글루코스 단량체로 구성된 선형 다당류이며, 이를 글루칸이라고 한다.[1] 글루칸은 보리, 호밀, 수수, 쌀, 밀과 같은 곡물의 배젖 세포벽에 풍부하다.[1] 글루칸가수분해효소는 또한 리케네이스, 가수분해효소, 글리코시데이스, 글리코실 가수분해효소 및 라미나리네이스라고도 한다.[1] 많은 유형의 글루칸가수분해효소는 유사한 아미노산 서열을 공유하지만 기질은 크게 차이가 난다.[1] 알려진 글루칸내부가수분해효소(엔도글루카네이스) 중에서 1,3-1,4-β-글루칸가수분해효소가 가장 활성이 큰 것으로 간주된다.[1]
구조[편집]
β-글루칸가수분해효소[편집]
β-글루칸가수분해효소의 2차 및 3차 구조는 여러 개의 β-시트가 쌓이는 것을 포함하며, 각 β-시트는 구부러져 효소의 활성 부위를 가로지르는 틈을 형성하는 여러 역평행 가닥으로 구성된다.[1] 이러한 유형의 구조를 "젤리 롤 폴드"라고 한다.
몇 가지 일반적인 β-글루칸가수분해효소[편집]
- 1,3-β-글루칸가수분해효소 (라미나리네이스, EC 3.2.1.39)[1]
- 엔도-1,3(4)-β-글루칸가수분해효소
- β-1,3-글루칸가수분해효소, 칼로스 또는 커들란과 같은 β-1,3-글루칸을 분해하는 식물의 효소
- β-1,6-글루칸가수분해효소, β-1,6-글루칸을 분해하는 효소
- 셀룰레이스, 셀룰로스, 리케닌 및 곡물 β-D-글루칸에서 β-1,4-글리코사이드 결합의 가수분해를 수행하는 효소[2]
- 자일로글루칸-특이적 엔도-베타-1,4-글루칸가수분해효소
- 자일로글루칸-특이적 엑소-베타-1,4-글루칸가수분해효소
α-글루칸가수분해효소[편집]
- α-1,4-글루칸가수분해효소, α-1,4-글루칸을 분해하는 효소
- α-1,6-글루칸가수분해효소, α-1,6-글루칸을 분해하는 효소
- 풀루라네이스, 풀루란을 분해하는 특정 종류의 글루칸가수분해효소
효소-기질 복합체의 기능적 형성은 유도 적합 메커니즘에 의해 결정된다.[1]
효소 작용의 메커니즘[편집]
글루칸가수분해효소의 주요 기능은 다당류에서 글리코사이드 결합의 가수분해를 촉매하는 것이다. 이 기능은 그다지 특이적이지 않으며 효소는 주로 존재하는 결합 유형과 α- 또는 β-입체배치에 따라 기질을 구분한다.[3]
1953년에 D. E. 코시랜드(D. E. Koshland) 박사는 이 효소 작용에 대한 이중 변위 메커니즘을 제안했다.[4] 그가 제안한 메커니즘의 첫 번째 단계는 기질의 농도와 무관한 속도 제한 단계이며 아미노산 친핵체와 산/염기 촉매를 포함한다.[4] 이 단계에서 친핵체는 산 잔기의 도움으로 아글리콘을 대체하고 공유 결합으로 연결된 글리코실-효소 중간생성물을 형성한다.[4][1] 두 번째 단계는 분자의 아노머 구성을 유지하면서 유리당을 만드는 산 촉매의 짝염기의 도움을 받는 물 분자를 포함한다.[1]
글루칸가수분해효소는 또한 글리코실화 전이를 촉매하여 공여체와 수용체 당류 사이에 새로운 β-글리코사이드 결합을 생성할 수 있다.[1] 가수분해 반응과 동일한 영역 특이성 및 입체특이성을 갖는 이 반응은 가수분해의 직접적인 역전(축합으로 알려짐) 또는 글리코실 공여체 기질의 속도론적 조절을 포함한다.[1]
미생물에서의 생성 및 농업적 중요성[편집]
미생물에서의 생성[편집]
대장균(Escherichia coli) 및 고초균(Bacillus subtilis)과 같은 세균은 환경에서 다당류를 분해하여 에너지원으로 사용하기 위해 1,3-1,4-β-글루칸가수분해효소를 생성한다.[1] 이러한 세균의 글루칸가수분해효소는 식물의 글루칸가수분해효소의 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조와 유사성 또는 관련성을 공유하기 때문에 수렴 진화의 한 예이다.[1] 글루칸가수분해효소는 또한 트리초데르마 하르지아눔(Trichoderma harzianum), 사카로미세스 세레비시아에(Saccharomyces cerevisiae)와 같은 균류 및 혐기성 균류인 오르피노미세스속, 초식동물의 소화관에서 발견되는 네오칼리마스트릭스균류에 의해 분비되는 것으로 밝혀졌다.[1][5][6] 트리초데르마 하르지아눔(Trichoderma harzianum)은 또한 살진균제로도 사용되는 데, 이는 이의 β-글루칸가수분해효소가 균기생 공격을 통해 식물병원성 균류를 가수분해하는 능력과 관련이 있다.[6]
맥주와 포도주[편집]
보리의 1,3-1,4-β-글루칸가수분해효소는 발아 과정에서 열 불활성화되어 고분자량 글루칸이 축적되어 추출물 수율이 감소하고 여과율이 낮아지며 최종 생성물에 젤라틴 침전물이 생길 수도 있다. 치료법으로 내열성 세균의 1,3-1,4-β-글루칸가수분해효소가 첨가된다.[1]
포도주의 숙성 과정, 특히 미세산소화와 함께 찌꺼기에서 숙성될 때 양조학적 관행에 사용된다. 이 효소는 효모 세포의 자가분해를 도와 다당류와 만노단백질을 방출하는 데, 이는 포도주의 색상과 질감을 돕는 것으로 여겨진다.
가축 사료[편집]
육계 및 새끼 돼지용 사료 생산에서 β-글루칸가수분해효소가 보리 기반 식단의 소화율을 향상시키는 것으로 밝혀졌다.[1]
같이 보기[편집]
- 글리코사이드 가수분해효소, 비글리코사이드 분자에서 글리코사이드를 절단하는 효소 계열
- 글리코사이드 가수분해효소 패밀리 5
- 글리코사이드 가수분해효소 패밀리 16
- 글리코사이드 가수분해효소 패밀리 17
각주[편집]
- ↑ 가 나 다 라 마 바 사 아 자 차 카 타 파 하 거 너 더 Planas A (December 2000). “Bacterial 1,3-1,4-beta-glucanases: structure, function and protein engineering”. 《Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology》 1543 (2): 361–382. doi:10.1016/s0167-4838(00)00231-4. PMID 11150614.
- ↑ Attigani A, Sun L, Wang Q, Liu Y, Bai D, Li S, Huang X (December 2016). “The crystal structure of the endoglucanase Cel10, a family 8 glycosyl hydrolase from Klebsiella pneumoniae”. 《Acta Crystallographica. Section F, Structural Biology Communications》 72 (Pt 12): 870–876. doi:10.1107/S2053230X16017891. PMC 5137463. PMID 27917834.
- ↑ “DMS35_22185 - Glucanase - Klebsiella variicola - DMS35_22185 gene & protein”. 《www.uniprot.org》. 2021년 11월 2일에 확인함.
- ↑ 가 나 다 Koshland DE (1953). “Stereochemistry and the Mechanism of Enzymatic Reactions”. 《Biological Reviews》 28 (4): 416–436. doi:10.1111/j.1469-185X.1953.tb01386.x. S2CID 86709302.
- ↑ Baladrón V, Ufano S, Dueñas E, Martín-Cuadrado AB, del Rey F, Vázquez de Aldana CR (October 2002). “Eng1p, an endo-1,3-beta-glucanase localized at the daughter side of the septum, is involved in cell separation in Saccharomyces cerevisiae”. 《Eukaryotic Cell》 1 (5): 774–786. doi:10.1128/EC.1.5.774-786.2002. PMC 126745. PMID 12455695.
- ↑ 가 나 de Marco JL, Felix CR (January 2007). “Purification and characterization of a beta-Glucanase produced by Trichoderma harzianum showing biocontrol potential”. 《Brazilian Archives of Biology and Technology》 50: 21–29. doi:10.1590/S1516-89132007000100003.