단백질 이량체

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UDP-갈락토스와 복합체를 형성하는 대장균(Escherichia coli)의 갈락토스 1-인산 유리딜릴기전이효소(GALT)의 이량체에 대한 구조도. 칼륨 이온은 보라색 구체, 아연 이온은 회색 구체, 철 이온은 구리색 구체로 각각 표시되어 있다.

단백질 이량체(蛋白質二量體, 영어: protein dimer)는 생화학에서 두 개의 단백질 단량체 또는 단일 단백질로 형성된 거대분자 복합체 또는 다량체이며 일반적으로 비공유결합되어 있다. 단백질 이합체(蛋白質二合體)라고도 한다. 단백질이나 핵산과 같은 많은 거대분자는 이량체를 형성한다. 이량체(dimer)라는 단어는 "두 부분(two parts)", 즉 "di- + -mer"를 의미하는 어근을 가지고 있다. 단백질 이량체는 단백질 4차 구조의 한 유형이다.

단백질 동종이량체(同種二量體, 영어: homodimer)는 두 개의 동일한 단백질로 구성되는 반면, 단백질 이종이량체(異種二量體, 영어: heterodimer)는 두 개의 서로 다른 단백질로 구성된다.

생화학에서 대부분의 단백질 이량체는 공유결합으로 연결되어 있지 않다. 비공유결합성 이종이량체의 예로는 두 개의 서로 다른 아미노산 사슬로 구성된 역전사효소가 있다.[1] 동종이량체 단백질인 NEMO와 같이 이황화물 브릿지로 연결된 이량체는 예외이다.[2]

일부 단백질에는 이량체화(이량체화 도메인) 및 특이성을 보장하기 위한 특수 도메인이 포함되어 있다.[3]

G 단백질 연결 칸나비노이드 수용체는 뮤-오피오이드 수용체, 도파민 수용체, 아데노신 A2A 수용체와 같은 여러 유형의 수용체와 동종이량체 및 이종이량체를 모두 형성할 수 있는 능력을 가지고 있다.[4]

예[편집]

알칼리성 인산가수분해효소[편집]

이량체 효소인 대장균(E. coli)의 알칼리성 인산가수분해효소는 유전적 상보성을 나타낸다.[5] 즉, 알칼리성 인산가수분해효소의 특정 돌연변이체 버전이 결합되면 결과적으로 형성된 이종이량체 효소는 모 효소의 상대적 활성을 기반으로 예상되는 것보다 더 높은 수준의 활성을 나타낸다. 이러한 발견은 대장균의 알칼리성 인산가수분해효소의 이량체 구조가 전효소의 보다 기능적인 형태를 생성할 수 있는 구성 돌연변이체 단량체 간의 협동적 상호작용을 허용한다는 것을 나타낸다. 이합체에는 두 개의 활성 부위가 있으며 각각에는 두 개의 아연 이온과 하나의 마그네슘 이온이 포함되어 있다.[6]

같이 보기[편집]

각주[편집]

  1. ↑ Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (August 2006). “Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization”. 《J. Med. Chem.》 49 (16): 4834–41. doi:10.1021/jm0604575. PMID 16884295. 
  2. ↑ Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (February 2008). “Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347”. 《Biochemical and Biophysical Research Communications》 367 (1): 103–8. doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC 2277332. PMID 18164680. 
  3. ↑ Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (2008년 5월 1일). “Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors”. 《Trends in Biochemical Sciences》 33 (5): 220–229. doi:10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN 0968-0004. PMID 18406148. 
  4. ↑ Filipiuc, Leontina Elena; Ababei, Daniela Carmen; Alexa-Stratulat, Teodora; Pricope, Cosmin Vasilica; Bild, Veronica; Stefanescu, Raluca; Stanciu, Gabriela Dumitrita; Tamba, Bogdan-Ionel (2021년 11월 1일). “Major Phytocannabinoids and Their Related Compounds: Should We Only Search for Drugs That Act on Cannabinoid Receptors?”. 《Pharmaceutics》 13 (11): 1823. doi:10.3390/pharmaceutics13111823. ISSN 1999-4923. PMC 8625816. PMID 34834237. 
  5. ↑ Hehir, Michael J.; Murphy, Jennifer E.; Kantrowitz, Evan R. (2000). “Characterization of Heterodimeric Alkaline Phosphatases from Escherichia coli: An Investigation of Intragenic Complementation”. 《Journal of Molecular Biology》 304 (4): 645–656. doi:10.1006/jmbi.2000.4230. PMID 11099386. 
  6. ↑ Hjorleifsson, Jens Gu[eth]Mundur, and Bjarni Asgeirsson. “Cold-Active Alkaline Phosphatase Is Irreversibly Transformed into an Inactive Dimer by Low Urea Concentrations.” Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics, vol. 1864, no. 7, 2016, pp. 755–765, [1]

참고 문헌[편집]

  • Conn. (2013). G protein coupled receptors modeling, activation, interactions and virtual screening (1st ed.). Academic Press.
  • Matthews, Jacqueline M. Protein Dimerization and Oligomerization in Biology. Springer New York, 2012.
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