카이모트립신
| 카이모트립신 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Crystallographic structure of Bos taurus chymotrypsinogen[1] | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.4.21.1 | ||||||||
| CAS 번호 | 9004-07-3 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 유전자 온톨로지 | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
카이모트립신(chymotrypsin)은 포유류의 이자액에 들어 있는 단백질분해효소의 하나이다. 표기는 ‘키모트립신’으로 권장된다.[2]
키모트립신(EC 3.4.21.1, 키모트립신 A 및 B, alpha-chymar ophth, avazyme, chymar, chymotest, enzeon, quimar, quimotrase, alpha-chymar, alpha-chymotrypsin A, alpha-chymotrypsin)은 췌장 액의 소화 효소 성분이다. 십이지장에서 작용하여 단백질 분해, 단백질 및 폴리펩티드 분해를 수행한다.[3] 키모트립신은 아미드 결합(P1 위치)에 대한 아미노산 N-말단의 측쇄가 소수성 큰 아미노산(티로신, 트립토판 및 페닐알라닌)인 펩타이드 아미드 결합을 우선적으로 절단한다. 이 아미노산은 효소의 소수성 포켓(S1 위치)에 맞는 측쇄에 방향족 고리를 포함한다. 트립신이 있으면 활성화된다. 펩티드 기질 P1 측쇄와 효소 S1 결합 공동 사이의 소수성 및 모양 상보성은 이 효소의 기질 특이성을 설명한다.[4][5] 키모 트립신은 또한 펩티드의 다른 아미드 결합을 더 느린 속도로 가수 분해한다. 특히 P1 위치에 류신과 메티오닌을 포함하는 결합은 더욱 그렇다.
구조적으로, 이것은 단백질분해효소(protease)의 PA 일족인 슈퍼패밀리(protein superfamily)의 원형 구조이다.
카이모트립신 분해펩티드[편집]
카이모트립신 분해펩티드(chymotrypsin分解peptide)은 단백질 분해 효소로 단백질을 분해하여 만들어진 펩티드 사슬이다.
같이 보기[편집]
참고[편집]
- ↑ PDB 1CHG; Freer ST, Kraut J, Robertus JD, Wright HT, Xuong NH (April 1970). “Chymotrypsinogen: 2.5-angstrom crystal structure, comparison with alpha-chymotrypsin, and implications for zymogen activation”. 《Biochemistry》 9 (9): 1997–2009. doi:10.1021/bi00811a022. PMID 5442169.
- ↑ (우리말샘) 카이모트립신 등
- ↑ Wilcox PE (1970). 〈[5] Chymotrypsinogens—chymotrypsins〉. 《Chymotrypsinogens — chymotrypsins》. Methods in Enzymology 19. 64–108쪽. doi:10.1016/0076-6879(70)19007-0. ISBN 978-0-12-181881-4.
- ↑ Appel W (December 1986). “Chymotrypsin: molecular and catalytic properties”. 《Clin. Biochem.》 19 (6): 317–22. doi:10.1016/S0009-9120(86)80002-9. PMID 3555886.
- ↑ Berger A, Schechter I (February 1970). “Mapping the active site of papain with the aid of peptide substrates and inhibitors”. 《Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci.》 257 (813): 249–64. doi:10.1098/rstb.1970.0024. PMID 4399049. S2CID 6877875.
- Biochemistry , chapter 9 catalytic strategies Jermy M. Berg,John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto, Jr. ,Lubert Stryer Edition 8 ,W.H. Freedman and Company 2015
