아데노신 일인산: 두 판 사이의 차이

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2019년 3월 24일 (일) 20:46 판

아데노신 일인산 (AMP)또는 5'-아데닐산은 뉴클레오타이드이며, 인산염, 당 리보스, 아데닌(핵염기)으로 구성되어 있다. 또한 AMP는 인산에스터이자 뉴클레오사이드 아데노신으로 분류된다. 치환기로 쓰일 때에는 아데닐- 이라는 접두가사 붙는다.

AMP는 ADP 또는 ATP로 상호 변환됨을 통해 물질대사 과정에서 중요한 역할을 한다. 또한 AMP는 RNA 합성에 있어 중요한 구성 요소이다.[1]

생성 및 분해

AMP는 ATP, ADP와 달리 고에너지 인산 결합을 가지지 않는다. AMP는 ADP에서 생성되기도 한다.

2 ADP → ATP + AMP

AMP는 ADP에서 하나의 고에너지 인산 결합이 가수분해되며 생성 될 수도 있다.

ADP + H2O → AMP + Pi

AMP는 ATP가 AMP와 피로인산염(Pyrophosphate, PPi)으로 가수분해 될 때 생성되기도 한다 :

ATP + H2O → AMP + PPi

RNA가 생명 시스템에 의해 분해 될 때, 아데노신 일인산을 포함한 뉴클레오사이드 일인산이 생성된다.

AMP는 다음과 같은 과정을 통해 ATP로 다시 변환될 수 있다.

AMP + ATP → 2 ADP
ADP + Pi → ATP

AMP는 근아데닐산탈아미노효소에 의해 이노신산으로 전환되며, 이때 암모니아가 분리된다.

이화작용 중에서 포유류는 아데노신 일인산을 요산으로 전환시켜 배출할 수 있다.[2]

생리학적 조절

AMP-활성 단백질 인산화효소 조절

진핵 생물이 가지는 세포의 효소인 AMP-활성 단백질 인산화효소 (5' adenosine monophosphate-activated protein kinase, AMPK)는 운동처럼 세포당 에너지 소비가 많아 질때, 에너지에 대한 항상성을 유지하기 위해 AMP를 이용한다.[3] 몸 전체의 다양한 대사활동에 에너지의 원천으로 ATP의 분열과 이에 상응하는 인산화 반응이 활용되기 때문에, 포유류가 에너지를 더욱 더 사용하기 위해서 ATP의 생성은 중요하고 할 수 있다. AMPK는 세포에 있는 에너지 센서로, ATP의 양이 감소함에 따라 사용가능한 에너지가 적어지면 AMP에 의해 활성화되며, ATP의 소비를 억제하고 ATP의 생산을 증가시킨다. [4]

비록 인산화가 AMPK의 주된 효소 활성제처럼 보이지만, 일부 연구에서는 AMP가 다른자리 입체성 조절 뿐만 아니라 AMPK의 수용체 작용제 임을 제시한다.[5] 또한, 다른 연구들은 AMP 뿐만 아니라 세포에서 AMP:ATP의 비율이 높으면 AMPK를 활성화 시킨다는 것을 제시한다. 예를 들어, 예쁜꼬마선충 종과 노랑초파리 종의 AMP-활성 단백질 인산화효소는 AMP에 의해 활성화 된 반면, 효모종과 식물 AMP-활성 단백질 인산화 효소는 AMP에 의해 활성화되지 않았다. [6]

AMP는 AMPK의 γ-서브유닛과 결합하여 키네이스의 활성화를 유도하고, 이는 이화작용을 활성화 하며 합성대사를 억제제하여 ATP를 합성시킨다. 분자가 분해되며 에너지를 방출할때 그 에너지로 ATP를 합성하는 이화작용은 AMPK 효소에 의해 활성화되는 반면에, ATP에 저장된 에너지를 이용하기 위해 ATP의 인산결합을 쪼개서 분자를 만드는 합성대사는 억제된다.[7] γ-서브유닛은 AMP/ADP/ATP 모두와 결합 할 수 있지만, AMP/ADP와 결합할 때만 구조적 변화를 일으킨다. ATP와의 결합과 AMP/ADP와의 결합의 차이는 효소에 대한 탈인산화를 이끈다.[8] AMPK가 탈인산화되면 다양한 단백질 인산염을 통해 촉매 기능을 완전히 비활성화시킨다. AMP/ADP는 γ- 서브유닛에 결합하고 탈인산화 상태를 유지함으로써 AMPK가 비활성화되지 않도록 보호한다. [9]

cAMP

AMP는 고리형 아데노신 일인산 (cAMP)라고 알려진 구조로도 존재할 수 있다. 특정 세포 내에서 아데닐레이트 사이클레이스 효소는 ATP로부터 cAMP를 만드는데, 이 반응은 아드레날린 또는 글루카곤과 같은 호르몬에 의해 조절된다. cAMP는 세포 내 신호 전달에 중요한 역할을한다.[10]

같이 보기

각주

  1. ↑ “Spontaneous Formation of RNA Strands, Peptidyl RNA, and Cofactors”. 《Angewandte Chemie》 54 (48): 14564–9. November 2015. doi:10.1002/anie.201506593. PMC 4678511. PMID 26435376. 
  2. ↑ “Regulation of uric acid metabolism and excretion”. 《International Journal of Cardiology》 213: 8–14. June 2016. doi:10.1016/j.ijcard.2015.08.109. PMID 26316329. 
  3. ↑ “AMPK and the biochemistry of exercise: implications for human health and disease”. 《The Biochemical Journal》 418 (2): 261–75. March 2009. doi:10.1042/BJ20082055. PMC 2779044. PMID 19196246. 
  4. ↑ “AMP-activated protein kinase: nature's energy sensor”. 《Nature Chemical Biology》 (영어) 7 (8): 512–8. July 2011. doi:10.1038/nchembio.610. PMID 21769098. 
  5. ↑ “The AMP-activated protein kinase (AMPK) and cancer: many faces of a metabolic regulator”. 《Cancer Letters》 356 (2 Pt A): 165–70. January 2015. doi:10.1016/j.canlet.2014.01.018. PMID 24486219. 
  6. ↑ Hardie, D. Grahame (2011년 9월 15일). “AMP-activated protein kinase—an energy sensor that regulates all aspects of cell function”. 《Genes & Development》 (영어) 25 (18): 1895–1908. doi:10.1101/gad.17420111. ISSN 0890-9369. PMC 3185962. PMID 21937710. 
  7. ↑ “Energy sensing by the AMP-activated protein kinase and its effects on muscle metabolism”. 《The Proceedings of the Nutrition Society》 70 (1): 92–9. February 2011. doi:10.1017/S0029665110003915. PMID 21067629. 
  8. ↑ “Adenosine monophosphate-activated kinase and its key role in catabolism: structure, regulation, biological activity, and pharmacological activation”. 《Molecular Pharmacology》 87 (3): 363–77. 2015년 3월 1일. doi:10.1124/mol.114.095810. PMID 25422142. 
  9. ↑ “Structure of mammalian AMPK and its regulation by ADP”. 《Nature》 472 (7342): 230–3. April 2011. doi:10.1038/nature09932. PMC 3078618. PMID 21399626. 
  10. ↑ Ravnskjaer, Kim; Madiraju, Anila; Montminy, Marc (2015). 《Metabolic Control》. Handbook of Experimental Pharmacology 233. Springer, Cham. 29–49쪽. doi:10.1007/164_2015_32. ISBN 9783319298047. PMID 26721678. 

참고 문헌

외부 링크

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