지모겐: 두 판 사이의 차이

내용 삭제됨 내용 추가됨

인라인

2022년 1월 4일 (화) 22:12 판

지모겐(zymogen) 또는 효소전구체는 비활성 전구물질로, 생체에서 만들어져 분비된 다음 다른 물질의 작용을 받고서 비로소 참된 효소가 되는 일부 효소를 이르는 용어이다.

프로테아제

프로테아제(Protease)는 단백질 분해 효소를 통틀어 이르는 말로 단백질이나 폴리펩타이드 속의 펩타이드 결합을 가수 분해하는 작용을 한다. 일반적으로 이러한 프로테아제는 펩타이드 결합의 지모겐(zymogen)이 활성효소(kinase)에의해 분할되어짐으로써 특정 효소로 기능하는 생리대사에 참여할 수 있다. 그러나 이러한 비가역적인 메커니즘에도 불구하고 어러한 메커니즘이 보다 정밀한 기전이라고 여겨지는것은 일례로 지모겐인 효소전구체 트립시노겐(trypsinogen)이 활성효소인 엔테로펩티다아제(enteropeptidase)에의해 분할됨으로써 트립신(trypsin)이라는 이자(췌장)에서 분비되는 소화효소로 전환되는 경우에서처럼 트립신(trypsin)이 2차적으로 보다 많은 지모겐(zymogen)들을 분할하는 활성효소(kinase)로서의 기능에서 비가역적인 메커니즘을 보완하는 맥락에서 구조가 본질적으로 변하지않는 효소 억제제(enzyme inhibitor)인 프로테아제 억제물(Protease inhibitor)의 활성자리 결합으로 가역적인 메커니즘을 보완할 수 있는 기작을 보여준다는 점이다.

같이 보기

참고

(우리말샘) 지모겐 등
{KMLE} 활성효소 등
(Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. Author manuscript; available in PMC 2010 Mar 2.Published in final edited form as: Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2006 May; 290(5): G894–G902. Published online 2005 Dec 8. doi: 10.1152/ajpgi.00373.2005 PMCID: PMC2830560

NIHMSID: NIHMS174120 PMID: 16339296 Zymogen activation in a reconstituted pancreatic acinar cell system, Edwin C. Thrower,1 Alexander P. E. Diaz de Villalvilla,1 Thomas R. Kolodecik,1 and Fred S. Gorelick1,2 Author information Copyright and License information Disclaimer)https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2830560/

(Annual Reviews Inc. Biophys. bioeng. 1977. 6:177-93 , MECHANISMS OF ZIMOGEN ACTIVATION ,Robert M. Stroud, Anthony A. Kossiakoff, and John L. Chambers , Norman W. Church Laboratory of Chemical Biology, Califonia Institute of Technology, Pasadena, Califonia I91125)https://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.bb.06.060177.001141?journalCode=biophys.1

@@ 3번째 줄: / 3번째 줄: @@
 ==프로테아제==
 [[프로테아제]](Protease)는 단백질 분해 효소를 통틀어 이르는 말로 단백질이나 폴리펩타이드 속의 펩타이드 결합을 가수 분해하는 작용을 한다.
-일반적으로 이러한 프로테아제는 [[펩타이드]] 결합의 지모겐(zymogen)이 [[활성효소]](kinase)에의해 분할되어짐으로써 특정 효소로 기능하는 생리대사에 참여할수있다. 그러나 이러한 비가역적인 메커니즘에도 불구하고 어러한 메커니즘이 보다 정밀한 기전이라고 여겨지는것은   일례로 지모겐인 효소전구체 [[트립시노겐]](trypsinogen)이 활성효소인 [[엔테로펩티다아제]](enteropeptidase)에의해 분할됨으로써 [[트립신]](trypsin)이라는 [[췌장|이자]](췌장)에서 분비되는 소화효소로 전환되는 경우에서처럼 트립신(trypsin)이 2차적으로 보다 많은 지모겐(zymogen)들을 분할하는 활성효소(kinase)로서의 기능에서 비가역적인 메커니즘을 보완하는 맥락에서 구조가 본질적으로 변하지않는 [[효소 억제제]](enzyme inhibitor)인 [[프로테아제 억제물]](Protease inhibitor)의 [[활성자리]] 결합으로 가역적인 메커니즘을 보완할수있는 기작을 보여준다는 점이다.
+일반적으로 이러한 프로테아제는 [[펩타이드]] 결합의 지모겐(zymogen)이 [[활성효소]](kinase)에의해 분할되어짐으로써 특정 효소로 기능하는 생리대사에 참여할 수 있다. 그러나 이러한 비가역적인 메커니즘에도 불구하고 어러한 메커니즘이 보다 정밀한 기전이라고 여겨지는것은   일례로 지모겐인 효소전구체 [[트립시노겐]](trypsinogen)이 활성효소인 [[엔테로펩티다아제]](enteropeptidase)에의해 분할됨으로써 [[트립신]](trypsin)이라는 [[췌장|이자]](췌장)에서 분비되는 소화효소로 전환되는 경우에서처럼 트립신(trypsin)이 2차적으로 보다 많은 지모겐(zymogen)들을 분할하는 활성효소(kinase)로서의 기능에서 비가역적인 메커니즘을 보완하는 맥락에서 구조가 본질적으로 변하지않는 [[효소 억제제]](enzyme inhibitor)인 [[프로테아제 억제물]](Protease inhibitor)의 [[활성자리]] 결합으로 가역적인 메커니즘을 보완할 수 있는 기작을 보여준다는 점이다.
 == 같이 보기 ==