올리고펩타이드

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녹색으로 표시된 아미노 말단 ( L-Valine ) 및 파란색으로 표시된 카르복실 말단 ( L-Alanine )이 있는 트리펩타이드(예: Val - Gly - Ala )
녹색으로 표시된 아미노 말단 ( L-valine ) 및 파란색 표시 카르복실 말단 ( L-알라닌 )이 있는 테트라펩타이드(예: Val - Gly - Ser - Ala )

올리고펩타이드는 종종 단순히 펩타이드( oligo-, "소수")라고도 불리는데, 2개에서 20개의 비교적 소수의 아미노산으로 구성되어 여기에는 디펩타이드, 트라이펩타이드, 테트라펩타이드, 펜타펩타이드가 포함된다. 자연적으로 발생하는 올리고펩타이드의 주요 부류로는 에어루기노신, 시아노펩톨린, 마이크로시스틴, 마이크로비리딘, 마이크로기닌, 아나바에노펩틴 및 사이클라미드를 들 수 있다. 마이크로시스틴은 음용수에 미치는 독성의 가능성 때문에 가장 잘 연구되었다.[1] 일부 올리고펩타이드를 검토한 결과 가장 큰 부류는 시아노펩톨린(40.1%)이고 그 다음이 마이크로시스틴(13.4%)인 것으로 나타났다.[2]

생산[편집]

올리고펩타이드류는 비리보솜 펩타이드 합성(NRPS, nonribosomal peptides synthases)에 의해 생성되며, 시클라미드(cyclamides)와 마이크로비리딘(microviridin)은 리보솜 경로를 통해 합성된다.[3]

예[편집]

올리고펩타이드의 예는 다음과 같다.[4]

  • 아마니틴(Amanitins) - 이는 다수의 버섯 종의 카포포어(carpophore)에서 추출한 순환 펩타이드이다. 그들은 대부분의 진핵 생물 종에서 RNA 중합 효소의 강력한 억제제이며 mRNA 및 단백질 합성의 생성을 방지한다. 이 펩타이드는 전사 연구에서 중요하다. 알파-아마니틴은 알광대버섯(Amanita phalloides, Agaricaceae) 종의 주요 독소로 사람이나 동물이 섭취하면 유독하다.
  • 안티페인(Antipain) - 프로테아제 억제제로 작용하는 다양한 박테리아에 의해 생성되는 올리고펩타이드이다.
  • 세룰레티드 - 호주 청개구리 Hyla caerulea의 피부에서 발견되는 특정 데카펩타이드이다. 세룰레티드는 콜레시스토키닌에 대한 작용 및 구성과 관련하여 공통점이 많다. 그것은 위, 담즙 및 췌장 분비 및 특정 평활근을 자극한다. 실험 동물 모델에서 췌장염을 유도하는 데 사용된다.
  • 글루타티온 - 세포에서 많은 역할을 하는 트리펩타이드이다. 이것은 배설에 더 잘 녹도록 약물에 결합하고, 일부 효소의 보조인자로, 단백질 이황화 결합 재배열에 관여하고 과산화물을 감소시킨다.
  • 류펩틴(Leupeptin) - 프로테아제 억제제로 기능하는 방선균이 생산하는 아실화된 올리고펩타이드 그룹이다. 이들은 트립신, 플라스민, 칼리크레인, 파파인 및 카텝신을 다양한 정도로 억제하는 것으로 알려져 있다.
  • 네트롭신(Netropsin) - Streptomyces netropsis 에서 분리한 기본적인 올리고펩타이드이다. 이것은 세포 독성이 있으며 DNA의 AT 영역에 대한 강력하고 특이적인 결합은 유전학 연구에 유용하다.
  • 펩스타틴 - 방선균의 배양 여과액에서 분리한 N- 아실화된 올리고펩타이드로, 펩신 및 레닌과 같은 산성 프로테아제를 억제하는 역할을 한다.
  • 펩타이드 T - 이는 N -( N -( N (2)-( N -( N -( N -( N - D -알라닐 L -세릴)- L -트레오닐)- L -트레오닐) L -트레오닐)- L - 아스파라기닐) -L- 티로실) L- 트레오닌이다. 이 올리고펩타이드는 HIV 외피 단백질 gp120과 서열 상동성을 공유하는 옥타펩타이드로 AIDS 치료에서 항바이러스제로 유용할 수 있다. 펩타이드 T의 아미노산 4-8로 구성된 핵심 펜타펩타이드 서열인 'TTNYT'는 CD4 수용체에 부착하는 데 필요한 HIV 엔벨로프 서열이다.
  • 팔로이딘 - 이는 알광대 버섯 또는 데스 캡(death cap)에서 주로 분리된 매우 독성이 강한 폴리펩타이드로, 버섯 중독에 의하여 치명적인 간, 신장 및 CNS 손상을 일으킨다. 간 손상 연구에 사용된다.
  • 테프로티드 - 이는 인공 노나펩타이드(Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro)로 뱀의 독인 Bothrops jararaca에서 추출한 펩타이드와 정확히 동일한 것이다. 이는 키나아제 II와 안지오텐신 I을 억제하여 항 고혈압제로 제안되었다.
  • 터프트신 - 이는 N (2)-((1-( N (2) -L- 트레오닐) -L- 리실) -L- 프롤릴) -L- 아르기닌으로, 백혈구성 감마글로불린의 효소 절단에 의해 비장에서 생성되는 테트라펩타이드이다. 특히 혈액 다형핵 백혈구와 호중구의 식세포 활동을 자극한다. 펩타이드는 감마-글로불린 분자의 Fd 단편에 위치한다.

같이 보기[편집]

참조[편집]

  1. ↑ Martin Welker and Hans Von Döhren (2006). “Cyanobacterial peptides – Nature's own combinatorial biosynthesis”. 《FEMS Microbiology Reviews》 30 (4): 530–563. doi:10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x. PMID 16774586. 
  2. ↑ George E. Chlipala, Shunyan Mo, and Jimmy Orjala (2011). “Chemodiversity in Freshwater and Terrestrial Cyanobacteria – a Source for Drug Discovery”. 《Curr Drug Targets》 12 (11): 1654–73. doi:10.2174/138945011798109455. PMC 3244969. PMID 21561419. 
  3. ↑ Ramsy Agha, Samuel Cirés, Lars Wörmer and Antonio Quesada (2013). “Limited Stability of Microcystins in Oligopeptide Compositions of Microcystis aeruginosa (Cyanobacteria): Implications in the Definition of Chemotypes”. 《Toxins》 5 (6): 1089–1104. doi:10.3390/toxins5061089. PMC 3717771. PMID 23744054. 
  4. ↑ Argos, Patrick. “An Investigation of Oligopeptides Linking Domains in Protein Tertiary Structures and Possible Candidates for General Gene Fusion” (PDF). European Molecular Biology Laboratory. 2014년 7월 28일에 원본 문서 (PDF)에서 보존된 문서. 2014년 7월 28일에 확인함. 

외부 링크[편집]

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