단백질 접힘

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접히기 전후의 단백질.

단백질 접힘(Protein folding)은 선형의 아미노산 복합체인 단백질이 개개의 단백질에 고유한 접힌 구조(folded structure or native structure)를 만드는 과정을 말한다.

발견[편집]

단백질의 화학적인 구조는 아미노산의 선형 복합체이다. 하지만, 대부분의 경우 단백질은 단순히 선형의 사슬 구조로 존재하지 않고 개개의 단백질에게 고유한 접힌 형태로 존재한다. 20세기 중반 미국의 화학자 안핀센(Anfinsen)은 Ribonuclease A라는 단백질의 접힌 구조를 인위적으로 망가뜨린 다음, 적절한 조건에서 망가진 단백질이 다시 초기의 접힌 상태를 회복하는 것을 실험적으로 보여, 단백질의 아미노산 서열 자체의 정보가 고유한 접힌 형태를 결정하는 것을 밝혔다. 안핀센은 이 업적으로 노벨화학상을 수상하였다.[1] 안핀센의 연구 결과는 단백질 접힘을 결정하는 화학적 원리를 이해한다면 단백질의 아미노산 서열로부터 그 단백질의 고유한 접힌 구조를 예측할 수 있음을 보였다.

단백질 접힘 문제[편집]

단백질의 아미노산 서열이 어떻게 고유한 접힌 구조를 결정하는지에 대한 질문을 단백질 접힘 문제라고 한다. 이 문제를 해결하기 위해 지난 수십여년 동안 단백질 접힘을 결정하는 화학 원리를 이해하려는 노력이 꾸준히 이루어져 왔다. 초기에는 단백질 접힘의 가역적 성질을 이용하여, 단백질 구조를 인위적으로 풀거나 (unfolding), 아니면 다시 접히도록 하여 (folding), 그 화학 반응의 특성들을 주로 연구하였다. 1980년대에 들어, 단백질 공학의 연구방법론이 적용되기 시작했다. 유전자 조작을 통해 단백질의 특정 아미노산을 다른 아미노산으로 바꾸었을 때 이 변화가 어떤 영향을 주는지를 연구하면서 단백질 접힘 연구에 급진전을 이루게 되었다.

또한, 단백질 접힘 문제를 이론적으로 접근하여 실험이 제공하지 못하는 정보들을 얻으려는 노력도 계속되고 있다. 중요한 질문으로는 어떤 화학적 결합력이 최종 구조를 결정하는지, 반응 속도가 어떻게 결정되는지, 반응 중간체가 존재하는지, 반응 경로(reaction pathway)가 유일한지 아니면 다양한지 등이다. 수많은 연구 결과를 통하여 상당량의 정보가 축적되고 이 현상에 대한 이해가 깊어졌지만, 단백질 접힘 문제는 아직도 해결된 질문보다 더 많은 질문을 남기고 있다.

단백질 접힘 문제의 궁극적인 해답은 주어진 아미노산 서열만으로 단백질의 접힌 구조를 예측할 수 있을 때 얻어진다고 볼 수 있다. 이러한 단백질의 구조예측은 생화학 분야에서 가장 어려운 문제로 손꼽고 있다. 최근에는 생화학은 물론 이론화학, 물리학, 전산과학, 정보이론 등의 다양한 학문 분야에서 이 문제를 다루고 있고, 이러한 학제간 연구를 통하여 빠른 속도로 진전을 이루고 있다. 하지만 아직도 이 문제에 대한 해결은 단지 부분적으로만(크기가 작고 전형적인 구조를 가진 단백질에 한해서만) 제시되고 있을 뿐이다.

같이 보기[편집]

주석[편집]

  1. Press Release: The 1972 Nobel Prize in Chemistry (영어). Nobelprize.org. 2012년 6월 23일에 확인.

바깥 고리[편집]